El poder de las enzimas

¿Conocen los escarabajos bombarderos? Son unos bichitos que, para defenderse, bañan a sus enemigos con un rocío caliente de productos químicos que fabrican al instante. Tienen buena puntería y, por si fuera poco, hacen ruido al disparar. Bastante para disuadir a cualquier abusivo.

escarabajo bombardero b explodens

B. explodens. Foto: Ivo Antusek, www.biolib.cz

El rocío se compone de quinonas y agua hirviendo; el impulsor es oxígeno. El escarabajo produce las sustancias por medio de dos cámaras interconexas que posee al extremo del abdomen. La cámara interior almacena una solución de hidroquinonas y peróxido de hidrógeno en agua. Un tubito conecta esta cámara con la exterior; el tubito tiene una válvula que, cuando se abre, únicamente permite el flujo de la cámara interior a la exterior. Esta última contiene una solución de enzimas: peroxidasas y catalasas.

Cuando el escarabajo necesita defenderse, hace pasar la solución de la primera cámara a la segunda. Ahí, la peroxidasa cataliza una reacción entre el peróxido de hidrógeno y las hidroquinonas para producir benzoquinonas, en tanto que la catalasa convierte el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. La reacción es exotérmica, es decir, produce calor. Tanto, que el agua hierve de inmediato. Con la presión del oxígeno liberado, la solución de quinonas en agua hirviendo sale con fuerza por un orificio de la cámara exterior, en forma de un rocío que el insecto apunta con bastante buen tino contra el agresor potencial. Si quieren verlo en acción, píquenle a este enlace.

Los nombres taxonómicos de estos insectos no podrían ser más descriptivos: Brachinus explodens, B. fulminatus, B. crepitans, B. vulcanoides, etc.

Rápidas y furiosas

La rapidez con que los escarabajos bombarderos fabrican su rocío químico da testimonio de la tremenda capacidad de las enzimas para acelerar las reacciones químicas. Estas sustancias —a las que con frecuencia se denomina catalizadores biológicos— intervienen en todas las funciones de los organismos vivos y hacen posible cada aspecto de nuestro metabolismo.

Como todos los catalizadores, las enzimas aceleran las reacciones en las que intervienen reduciendo lo que se conoce como energía libre de activación, es decir, la energía necesaria para que se alcance el estado de transición y se produzca la reacción. Y como todos los catalizadores, ni se gastan ni se modifican en el proceso; se pueden usar una y otra vez. Sólo hay que ir reponiendo las cantidades, por lo general pequeñas, que se pierden por otros motivos, pero no por la participación de la enzima en la reacción.

Queso

Uno de los pasos de la elaboración de los quesos es la coagulación de la leche, lo cual se obtiene por acidificación del medio o por adición de cuajo o las dos cosas. Las enzimas del cuajo, en particular la quimosina, alteran las micelas de la caseína, que se aglomeran en un gel al que se denomina cuajada. En el pasado, el cuajo se obtenía del tejido estomacal de los terneros; hoy en día, lo común es utilizar enzimas proteolíticas producidas por microorganismos. Foto: Morten Johannes Ervik (Fotopedia).

A las sustancias específicas sobre las que actúa una enzima las llamamos sustratos. En la reacción que tiene lugar en la cámara abdominal del escarabajo bombardero, el peróxido de hidrógeno es el sustrato de la catalasa. El número de moléculas del sustrato que la enzima convierte en productos cada minuto se llama número de recambio. Una sola molécula de catalasa es capaz de descomponer unos seis millones de moléculas de peróxido de hidrógeno a temperatura ambiente en un minuto. Éste es su número de recambio.

Los seres humanos tenemos catalasa en buena parte de nuestros órganos y tejidos, donde se encarga de descomponer continuamente el peróxido de hidrógeno, subproducto tóxico constante de nuestro metabolismo. La catalasa abunda en la sangre; por eso, cuando usamos “agua oxigenada” (peróxido de hidrógeno en solución) para desinfectar una herida, se produce espuma y burbujeo: la catalasa de la sangre actúa sobre el peróxido de hidrógeno, con el correspondiente desprendimiento de oxígeno.

La mayoría de las enzimas catalizan solamente una reacción o un tipo de reacción. La catalasa actúa exclusivamente sobre el peróxido de hidrógeno. Pero otras cumplen tareas más amplias; la lipasa pancreática, por ejemplo, es despachada al duodeno a digerir toda una variedad de grasas. Esta lipasa trabaja fuera de las células que la producen. Muchísimas otras enzimas realizan su acción dentro de la célula, frecuentemente ayudándose entre sí.

La catalasa, por cierto, no es la enzima más rápida que poseemos. La anhidrasa carbónica cataliza la combinación del dióxido de carbono y el agua en nuestros glóbulos rojos con un recambio de 36 millones de moléculas por minuto. No se conoce catalizador inorgánico capaz de acelerar así una reacción.

Nitrógeno y simbiosis

Uno de los enlaces químicos más fuertes que se conocen es el triple enlace del dinitrógeno (N2). Mientras que en la industria de los fertilizantes ese triple enlace se rompe mediante un procedimiento que involucra temperaturas y presiones elevadas (450-600 °C y alrededor de 200 atmósferas, respectivamente), en la naturaleza, un complejo de enzimas —a las que se da el nombre colectivo de nitrogenasa— rompen ese triple enlace a temperatura fisiológica y alrededor de una atmósfera de presión.

Todos los organismos vivos podemos convertir amoníaco en compuestos de nitrógeno orgánicos, pero no todos podemos sintetizar amoníaco a partir del N2. La reducción de N2 a NH3 se conoce como fijación del nitrógeno. De fijar el nitrógeno atmosférico se encarga un buen número de microorganismos que utilizan la nitrogenasa para romper la molécula del N2 y combinarlo con hidrógeno para formar amoníaco. Este paso es indispensable para incorporar el nitrógeno a la biosfera, es decir, los organismos vivos.

Para hacer su trabajo, dichos microorganismos tienen que resolver un pequeño problema: la nitrogenasa se destruye en presencia del oxígeno. Algunos, como los del género Azotobacter, consumen gran cantidad de oxígeno y evitan su difusión hacia el interior de la célula, donde esconden su nitrogenasa. Otros establecen una relación simbiótica con alguna planta que les da refugio en sus raíces.

Nódulos de Rhizobia

Nodulos de Rhizobia en Vigna unguiculata. Foto: Stdout (Wikimedia Commons).

Muchas bacterias fijadoras de nitrógeno infectan las raíces de plantas leguminosas en las que forman nódulos. La planta protege a la bacteria del oxígeno y le suministra nutrimentos; a cambio, la bacteria fija el nitrógeno con el que la planta fabricará proteínas. Hay otros ejemplos de simbiosis que sirven al mismo propósito, incluido el de los líquenes en los que se juntan un hongo y una cianobacteria fijadora de nitrógeno. Estos líquenes enriquecen de nitrógeno fijo los suelos de los bosques.

En su texto Vida: la ciencia de la biología, David Sadava y coautores hacen una atractiva descripción, bonitamente ilustrada, de cómo se establece la simbiosis entre las bacterias fijadoras de nitrógeno del género Rhizobium y las plantas leguminosas. “En primer lugar, las raíces liberan flavonoides y otras señales químicas que atraen a los Rhizobium que viven el suelo hacia la vencidad de las raíces. Los flavonoides activan la transcripción de los genes nod bacterianos que codifican los factores Nod (de nodulación). Estos factores, secretados por las bacterias, hacen que las células en el córtex de la raíz se dividan, lo que conduce a la formación de un meristema nodular primario. Este meristema da lugar al tejido de la planta que constituye el nódulo”.

penn state university researcha

Nódulos de Rhizobia. Granja de investigación Agrícola Russell E. Larson, de la Penn State University (EUA). Foto: pennstatelive (Flickr Creative Commons).

El nódulo queda protegido del oxígeno por una capa de células que le impiden la entrada. Resguardadas dentro del nódulo, las bacterias se convierten en bacteroides, unas bacterias hinchadas y deformes capaces de fijar nitrógeno. Se vuelven —dicen los autores citados— “estructuras fijadoras de nitrógeno”.

Mamita, mi leche

La lactosa, el carbohidrato más abundante en la leche, es un disacárido formado de galactosa y glucosa. Normalmente, cuando un recién nacido bebe leche materna, la enzima lactasa, que se encuentra en la mucosa del intestino delgado, separa los dos monosacáridos que forman la molécula de lactosa.

Pasado el período de lactancia, gran parte de los niños del mundo dejan poco a poco de producir lactasa. Sin la enzima, la lactosa no se digiere; permanece sin absorber en el intestino, donde es fermentada por bacterias y provoca a menudo diarrea, hinchazón del vientre y otras molestias (aunque en algunos individuos afortunados no se manifiestan síntomas). A esto se le llama intolerancia a la lactosa.

vaso de leche

La intolerancia a la lactosa afecta a un elevado porcentaje de la población adulta del mundo. Pero ciertas poblaciones conservan la capacidad de producir lactasa, la enzima que permite romper la lactosa en los dos monosacáridos que la componen. Foto: Stefan Kühn.

Sin embargo, cierto porcentaje de la población mundial sigue produciendo lactasa a lo largo de su vida, fenómeno que se conoce como persistencia de la lactasa. La persistencia de la lactasa tiene una curiosa distribución geográfica. Predomina en el norte de Europa y, con un poco menos frecuencia, en el sur de Europa y en el Oriente Medio. En general, es muy baja en África y Asia, aunque la hay en algunas poblaciones africanas, como los masai.

Al parecer, la explicación se encuentra en la interacción entre la alimentación y la genética de estas poblaciones a lo largo de algunos miles de años: los grupos humanos que han criado tradicionalmente ganado lechero tienden a gozar de frecuencias mayores del alelo de la persistencia de la lactasa. Estudios como el publicado en 2003 por Albano Beja-Pereira y sus colaboradores hacen pensar que hay una coevolución entre los genes del ganado que determinan la calidad de su leche y los genes de la lactasa humana.

Más aún, un estudio publicado el pasado septiembre en PLoS ONE  sugiere que los masai —un población africana con elevado consumo de carne, sangre y leche— posee polimorfismos genéticos que les permiten gozar de buena homeóstasis del colesterol y prolongada persistencia de la lactasa.

Qué hay en un nombre

A la mayoría de las enzimas metabólicas bien conocidas se les da nombre añadiendo el sufijo -asa al nombre de su sustrato o a una palabra que describa el tipo de reacción que catalizan. Así, como vimos arriba, la lactasa tiene por sustrato la lactosa. O bien, las ligasas son las enzimas que catalizan la combinación de dos sustratos, y las hidrolasas son las que catalizan la hidrolización (¡obvio!).

Estructura de la catalasa. Autor de la imagen: Vossman (Wikimedia Commons).

No faltan arrugas en el planchado. Unas cuantas enzimas, como la tripsina, se conocen por sus nombres históricos, surgidos antes de que se ideara la nomenclatura actual. Y a últimas fechas se les vienen dando a las enzimas recién descubiertas nombres relacionados con los genes que las codifican o con alguna otra característica no necesariamente funcional. Ejemplo: la enzima RecA, una de las que catalizan la hidrólisis del ATP, se llama así por el gen recA.

El número de enzimas conocidas es enorme y sigue creciendo. El genoma humano, por ejemplo, contiene genes para unas mil enzimas diferentes. Por supuesto, se las puede agrupar según varios criterios, pero el más común es el establecido por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, que ha reunido a todas las enzimas en seis grandes clases, de acuerdo con el tipo de reacción química que catalizan. A partir de esa clasificación, la organización le asigna un número y un nombre sistemático único a cada enzima conocida.

Lo explicaré un poquito. Quedó dicho que hay seis clases de enzimas. La tercera clase en el esquema son las ya mencionadas hidrolasas; así que éstas reciben el número EC3 (donde EC quiere decir Enzyme Commission). Dentro de esta clase, el cuarto grupo (o subclase) son las enzimas que actúan sobre los enlaces peptídicos, las peptidasas, que reciben entonces el número EC3.4. Luego, este grupo se divide en varias categorías (subsubclases), entre ellas, por ejemplo, las dipeptidasas, a las que les corresponde el EC3.4.13. Y así llegamos a la dipeptidasa Glu-Glu, que lleva el número EC3.4.13.7.

Las seis grandes clases, por si les preguntan, son: oxirreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. En cualquier buen texto de bioquímica encontrarán descripciones de ellas.

Referencias

Libros

Mathews, Christopher K; van Holde, K E; Ahern, Kevin G. (2002) Bioquímica (tercera edición). Madrid: Pearson Educación.

Moran, Laurence A; Horton, H Robert; Scrimgeour, K Gray; Perry, Marc D. (2012) Principles of Biochemistry (quinta edición). Boston: Pearson.

Sadava, David, et al. (2009) Vida: la ciencia de la biología (octava edición). Buenos Aires: Médica Panamericana.

Artículos

Beja-Pereira A, et al. (2003) Gene-culture coevolution between cattle milk protein genes and human lactase genes. Nature Genetics. 35(4).
doi:10.1038/ng1263

Wagh K, Bhatia A, Alexe G, Reddy A, Ravikumar V, et al. (2012) Lactase Persistence and Lipid Pathway Selection in the Maasai. PLoS ONE 7(9): e44751.
doi:10.1371/journal.pone.0044751

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9 pensamientos en “El poder de las enzimas

  1. Pingback: Los nutrimentos « Maestra Delia

  2. A ver si me puede sacar de una duda maestra, porque he leido que las enzimas son proteinas pero yo entiendo que las proteinas son alimentos o partes de ciertos alimentos, pero por lo que usted dice las enzimas no son alimentos y no me queda claro.

    • Lo primero que hay que tener claro es qué son las proteínas desde el punto de vista químico. Hay muchísimas clases de proteínas, pero todas son polímeros de aminoácidos. Hay veinte aminoácidos principales distintos que pueden unirse, en las combinaciones más variadas, para formar las proteínas naturales. Recientemente se han descubierto otros dos, más bien raros.
      Buena parte de nuestros alimentos contienen proteínas porque son o contienen tejidos de organismos biológicos (animales, plantas, hongos, etc.) En todos los seres vivos hay proteínas de muy diversas clases y con muchísimas funciones diferentes. Cuando comemos, ingerimos esas proteínas, que descomponemos mediante la digestión. Luego, con sus aminoácidos construimos nuestras propias proteínas.
      Todos los seres vivos sintetizamos proteínas a partir de los aminoácidos, pero no todos los seres vivos podemos sintetizar todos los aminoácidos. En el caso de los seres humanos, los aminoácidos que no podemos sintetizar y, por tanto, tenemos que adquirir a fuerza en nuestra dieta son ocho. A éstos los llamamos aminoácidos esenciales, y son: valina, leucina, fenilalanina, triptófano, lisina, isoleucina, metionina y treonina.
      Como dije arriba, las proteínas cumplen muchísimas funciones diferentes. Te voy a dar dos ejemplos. La hemoglobina, el pigmento respiratorio de la sangre, es una proteína. Su función es muy diferente de la insulina, que es también una proteína y cuya tarea es gobernar la cantidad de glucosa en la sangre. Esta segunda proteína, la insulina, por ser secretada en cantidades muy precisas para cumplir una función reguladora, cae dentro de la categoría de las hormonas.
      Una parte importante de las proteínas que sintetizamos tienen funciones estructurales, es decir, forman parte de nuestros músculos, de nuestra piel, de las membranas de nuestras células, etc.
      Las enzimas son un tipo especial de proteínas, cuya función esencial de catalizadores biológicos procuré ilustrar en mi artículo con unos cuantos ejemplos. Pero son sólo eso, ejemplos. Ten presente que en todos los seres vivos siempre está en marcha un número elevadísimo de procesos metabólicos diferentes y que en todos ellos hay intervención de enzimas.

  3. Que más podía esperar de ti, maestra Delia. En verdad que tienes una forma de escribir que hace que el lector continúe sin parar de leer hasta darle fin al texto. Muy interesante tu blog. Saludos

  4. Magnífico resumen maestra!!! Habría que culpar al escarabajo bombardero del inicio de la guerra química!!!
    Muchos saludos
    Agustin Lopez Munguia

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