Galería de proteínas

Modelo tridimensional del aminoácido L-prolina. Imagen de Peter Murray-Rust. Wikimedia Commons.

En biología se subraya con frecuencia que forma y función son inseparables. La naturaleza ha diseñado un sinfín de configuraciones, a veces sumamente ingeniosas, para satisfacer todo género de necesidades funcionales de los organismos vivos.

La estructura de las proteínas lo ilustra de manera fascinante: cada proteína ha sido dotada de una configuración específica para que desempeñe una determinada función. Combinando tan sólo veinte α-aminoácidos —con la adición muy ocasional de otros dos, descubiertos en años recientes—, la química de la vida produce miles y miles de proteínas, que vienen en todos los tamaños y formas a cumplir los oficios más variados.

Fue el químico sueco Berzelius (1779-1848) quien bautizó a las proteínas; derivó el nombre del término griego proteios, que quiere decir «primario». Se dice también que la palabra está relacionada con el nombre del dios Proteo, capaz de cambiar de forma a voluntad. Si Berzelius consideró esto último no lo sé, pero algo hay de proteico en las proteínas. Unas le dan rigidez estructural a las células mientras que otras gobiernan el flujo de materiales a través de las membranas o regulan la concentración de metabolitos. Las hay que transportan sustancias. Un grupo muy importante de proteínas, las enzimas, catalizan una variedad extraordinaria de reacciones químicas. Otras más intervienen en la transcripción y el funcionamiento de los genes. Y para efectuar todas estas tareas con precisión y eficiencia, las proteínas dependen de su arquitectura tridimensional, su forma.

Linus Pauling, sin duda uno de los químicos más importantes de la historia. En 1951, junto con Robert Corey y Herman Branson, propuso correctamente que la hélice α y la lámina β serían las formas principales de la estructura secundaria de las proteínas. Fotografía de Michael Collopy.

Hace ya casi seis décadas de que el químico estadounidense Linus Pauling (1901-1994) ganara el premio Nobel de química por sus investigaciones sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a “la elucidación de la estructura de las sustancias complejas”, en palabras del Comité Nobel. De dichas investigaciones brotó el conocimiento de los principios que gobiernan la estructura secundaria de las proteínas más allá de la cadena polipeptídica. De entonces a nuestros días, al mismo tiempo que se ha descubierto una legión de proteínas, se han determinado con precisión los cuatro grandes niveles de complejidad estructural de estas biomoléculas.

Para nuestros días se ha acumulado ya tanta información al respecto que puede resultar abrumadora para el estudiante que la aborda por primera vez. Quizá por eso, los alumnos preguntan en ocasiones si no habrá algún compendio que presente la jerarquía estructural de las proteínas en forma completa pero condensada. Los buenos textos de bioquímica son por lo general la mejor opción, aunque inevitablemente pasan por alto muchos detalles, dado que su propósito es cubrir un territorio muy amplio de información básica. Lo que muchos estudiantes buscan es una especie de gran cuadro sinóptico, no prolijo pero sí detallado, y que se concentre en el tema.

Esquema de la hélice α. La cadena polipeptídica se pliega en una espiral que se sostiene gracias a los puentes de hidrógeno (puntos negros) entre el átomo de oxígeno del carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido de la propia cadena. La superficie exterior de la hélice está cubierta por los grupos R, que se proyectan hacia afuera desde la hélice. Imagen tomada de Lodish, H.; Berk, A.; Zipursky, S.L., y otros. Molecular Cell Biology. 4a edición. Nueva York: W. H. Freeman. 2000.

Hace poco encontré un libro capaz de satisfacer esta necesidad. El químico y docente español David Arboledas Brihuega, que dedicara al asunto su tesis de grado, condensó en una monografía de algo más de 180 páginas prácticamente todo lo que el estudiante universitario necesita saber sobre la jerarquía de las estructuras proteínicas —desde sus constituyentes primarios, los α-L-aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria de las proteínas—, con el agregado de un útil capítulo final en el que se repasan algunas de las técnicas de análisis y determinación estructural (espectroscopía, cristalografía, etc). El estilo es rápido y el lenguaje preciso. Las ilustraciones, sencillas y claras. Aun cuando a mí me hubiera gustado que se extendiera más en los aspectos funcionales de las varias estructuras proteínicas y que los ilustrara con más ejemplos, debo reconocer que el libro cumple bien su cometido en tanto tratamiento monográfico del tema: «proporcionar, de manera secuenciada, los principios básicos necesarios para el entendimiento de la organización estructural de las proteínas y su funcionalidad», como propone el autor.

Titulado Jerarquía estructural de las proteínas, el libro de Arboledas Brihuega fue editado el año pasado por Editorial Club Universitario (ECU), de Alicante, España. Es la versión actualizada de una monografía más breve que el mismo autor publicó unos años antes en Bubok, editorial que vende libros descargables en PDF a un precio muy tolerable. La versión electrónica de la nueva monografía se puede comprar a través de Google Play (hay un enlace en la página de ECU) en los países que cubre ese servicio.

David Arboledas Brihuega es químico por la Universidad Complutense de Madrid, donde se especializó en bioquímica. Ha escrito varios libros, entre ellos una novela, y da clases de matemáticas, física, química y tecnología.

Agradezco al Markkula Center for Applied Ethics de la Universidad de Santa Clara su amable permiso para usar la fotografía de Linus Pauling.