La antigüedad del vino

Uvas

Uvas viníferas. Foto de tribp (Flickr Creative Commons).

El pasado noviembre, en un boletín de prensa, la Universidad Brandeis, de los Estados Unidos, anunció que un grupo de arqueólogos había desenterrado “lo que pudiera ser la bodega de vinos más antigua —y más grande— del Cercano Oriente”. Descubierta en las ruinas de un palacio de la ciudad cananea de Tel Kabri, en el norte de Israel, la bodega albergaba 40 vasijas, cada una de las cuales habría contenido, en su momento, 50 litros de vino.

Dos cosas me dejaron intrigada. Convencida como estoy de que el vino —uno de los primeros productos de la biotecnología alimentaria— ha tenido parte en la vida humana desde tiempos remotos, todo hallazgo que venga a corroborarlo me entusiasma. Pero la antigüedad del sitio, según el boletín, se remonta solamente unos 1,700 años antes de Cristo. Yo sabía de cuando menos un par de bodegas considerablemente más antiguas y más grandes, así como de los hallazgos de la arqueóloga Mary Voigt, que encontró en Irán lo que luego resultó ser residuos de vino en restos de vasijas de entre 5400 y 5000 a.C. ¿Dónde encajaría realmente el hallazgo de Tel Kabri en la historia del vino?

Asimismo, picó mi curiosidad bioquímica la observación de uno de los descubridores, el doctor Andrew Koh, de que los residuos hallados indican que la bebida se elaboró con gran cuidado y que “la receta de este vino se siguió estrictamente en todas y cada una de las vasijas”. El boletín de Brandeis no da muchos detalles de la “receta” del vino —al que cataloga de “dulce y fuerte”— pero menciona que Koh encontró trazas de “compuestos que sugieren ingredientes populares en la elaboración antigua del vino, como miel, menta, canela, bayas de junípero y resinas”. Me gustaría saber qué compuestos son ésos que Koh halló en las costras pegadas a la cerámica.

Copa armenia antigua

Copa armenia antigua en el Museo Histórico de Yereván. Foto de Rita Willaert (Flickr, vía Wikimedia Commons).

La tierra del vino

En busca de perspectiva, comenté el asunto con un notable experto en la historia del vino, el doctor Patrick McGovern, director científico del Proyecto de Arqueología Biomolecular del Museo de la Universidad de Pensilvania y autor del libro Ancient Wine.

Las bodegas de vino más antiguas químicamente probadas —me confirmó McGovern— son, primero, la que se encontró en la tumba del rey egipcio Escorpión I, fechada alrededor de 3150 a.C., y, segundo, la hallada en la cueva de Areni, en lo que hoy es Armenia, fechada alrededor de 3000 a.C. Las dos se localizan fuera de la antigua Canaán. La bodega de Escorpión I contuvo unos 4,500 litros de vino, importado del valle del Jordán y la zona adyacente, ya que la uva no crecía en Egipto. De la cueva armenia McGovern me dijo que, hasta donde él sabe, no se ha estimado la cantidad de vino que contuvo. Los restos que encontró Mary Voigt en Irán, bastante más antiguos, son de vasijas de una cocina hogareña.

Así que, “si nos referimos únicamente a la antigua Canaán y nos circunscribimos a los palacios, entonces sí la bodega de Kabri pudiera ser la más antigua”, me comentó McGovern. Y, como quiera que sea, el hallazgo sería importante “porque los cananeos perfeccionaron en alto grado la elaboración del vino, posiblemente ya a partir de 5000 a.C. Los cananeos luego trasplantaron el cultivo de la vid y la elaboración del vino al delta del Nilo, donde los faraones establecieron una industria real alrededor de 3000 a.C. y luego trasmitieron la cultura del vino a través del Mediterráneo a Creta, Italia, España y otros lugares merced al comercio marítimo y la colonización en los milenios subsiguientes”.

Fue así —me explicó McGovern— como los cananeos y los fenicios echaron las bases para la elaboración de vino en todo el mundo a partir de la uva euroasiática (Vitis vinifera). “Los celtas del sur de Francia adoptaron la cultura del vino de los etruscos por vía de los fenicios y, como se dice, lo demás es historia, conforme las variedades hortícolas francesas fueron trasplantadas al Nuevo Mundo”, dijo.

Imperio hitita

Mapa del imperio hitita. El área marcada en rojo oscuro muestra su extensión hacia 1560 a.C. En rojo claro, su máxima extensión. Los hititas, población de origen indoeuropeo, se asentaron en la región central de Anatolia entre los siglos XVIII y XII a.C. Su ciudad capital fue Hattusa. Imagen: Wikimedia Commons.

A juicio de McGovern, el hallazgo de Tel Kabri vendría a representar, pues, una importante etapa tardía de la producción de vino en Canaán propiamente dicha. Engarza muy bien con las enormes “bodegas” y almacenes contemporáneos o posteriores de los que hay testimonio en Kültepe y en la capital de los hititas (Hattusa) en Turquía central y en el sitio de Mari, a lo largo de los ríos Éufrates y Khabur en el norte de Mesopotamia. Este último sitio “aún no está confirmado por medio de análisis químico”, apuntó McGovern, “pero existe abundante evidencia arqueológica, arqueobotánica y literaria en pro de la hipótesis”.

La producción de vinos en el Cercano Oriente alcanzó en tiempos bíblicos volúmenes colosales. Como McGovern lo detalla en Ancient Wine, se ha calculado que una sola vasija (pithos) de Hattusa contuvo 1,750 litros, casi la misma cantidad que se ha estimado para todo el almacén de Tel Kabri. Son de recordarse también las “bodegas de vinos” de Urartu, fechadas hacia 700 a.C., con capacidad para entre 400,000 y 500,000 litros. En Canaán propiamente dicha —lo que es ahora la Ribera Occidental—, en tiempos de los israelitas hubo 63 cavas en Gibeón que se estima contuvieron alrededor de 100,000 litros de vino.

El hallazgo del Neolítico

Es imposible cultivar uvas y no terminar haciendo algo de vino, observa Stefan K. Estreicher en su libro Wine: From Neolithic Times to the 21st Century. La razón es sencilla: sobre el pellejo de la uva viven levaduras; si se exprimen uvas en una vasija y la temperatura es apropiada, las levaduras se alimentan del azúcar del mosto y producen alcohol y dióxido de carbono. Cuando el contenido alcohólico supera más o menos 5%, una población se vuelve dominante: la de Saccharomyces cerevisiae, el servicial microorganismo que la humanidad ha empleado por milenios para hacer vino, pan y cerveza. (La sucesión de poblaciones, así como su sobrevivencia durante la fermentación alcohólica, depende también de factores como la temperatura y el pH.)

Estreicher conjetura que el proceso fermentativo se descubrió accidentalmente a principios del Neolítico, unos 8,000 años antes de Cristo, cuando la humanidad estableció sus primeros asentamientos permanentes. Luego, la fermentación se empezó a provocar deliberadamente y se buscó la manera de conservar el producto. “La gente domestica animales y cultiva la tierra. En el Cercano Oriente, las vasijas de barro más antiguas que se conocen capaces de servir para conservar semillas de una siembra a la otra, protegiéndolas de roedores y aves, aparecen alrededor de 6000 a.C.” Unos siglos después, una familia de Irán guardó su vino en algunas de esas vasijas en su cocina, dejando el testimonio que desenterraría Mary Voigt en 1968.

Al principio no se sabía que estos fragmentos de cerámica contenían residuos de vino. Pero en 1991 McGovern —según lo narra él mismo en Ancient Wine— empezó a buscar activamente especímenes de vino neolítico. “¿Y qué mejor lugar que mi propio Museo de la Universidad de Pensilvania, que tenía una de las mejores colecciones del mundo de artefactos excavados bien documentados?” Algunos de esos artefactos provenían de la expedición arqueológica de Mary Voigt a Irán. McGovern le preguntó a Voigt, para entonces profesora de antropología en el Colegio de William and Mary, si entre dichos objetos no habría algunas posibles vasijas de vino o algunos residuos intrigantes. Voigt le mencionó unos curiosos residuos amarillentos hallados en restos de la parte interna inferior de una vasija, los cuales se había pensado que provenían de algún lácteo pero dieron resultados negativos cuando se analizaron.

Pisando uvas. Mosaíco en Roma.

El pisado de las uvas. Como lo ilustra este detalle de un mosaíco de Santa Constanza, en Roma, antiguamente esta operación la efectuaban personas descalzas que trituraban las uvas con los pies. Hoy en día, se efectúa con maquinas, pero se sigue llamando “pisado”. Foto de Lawrence OP (Flickr Creative Commons).

El laboratorio de McGovern sometió a análisis un fragmento de unos 13 centímetros de largo por 5 de ancho, cubierto de un fino depósito amarillento. Los resultados mostraron claramente la presencia de ácido tartárico, así como de tartrato de calcio. La vasija había contenido vino.

Salud

Aparte de sus efectos sobre nuestro sistema nervioso y nuestro estado de ánimo, el vino le ha prestado significativos servicios al hombre. Como lo comenta Estreicher en el libro que cité arriba, la fundación de asentamientos permanentes trajo consigo la cuestión de la falta de agua potable, a la cual todavía nos enfrentamos en ocasión de guerras o desastres naturales. No fue difícil observar que, consumido en moderación, el vino es una bebida segura, que no trasmite las temibles enfermedades que resultan de beber agua contaminada con gérmenes patógenos (aunque las poblaciones del Neolítico no tuvieran ni idea de lo que son estos bichos).

El vino ha servido como antiséptico. Si la uva tiene azúcar suficiente, el contenido alcohólico del vino puede llegar a alrededor del 15% por volumen, suficiente para matar a un buen número de bacterias dañinas. Cuando, con el paso del tiempo, se terminó por descubrir la destilación, no sólo se halló una manera de producir bebidas alcohólicas más fuertes, sino también un antiséptico más eficaz: el alcohol etílico puro (o casi).

Otros beneficios del vino, como los atribuibles a su contenido de antioxidantes, se han descubierto hasta tiempos muy recientes. Mientras tanto, la elaboración de vinos se ha perfeccionado con el refinamiento de cada uno de sus pasos, desde la selección y el cultivo de las muchas variedades de Vitis vinifera hasta el reposo del producto en las condiciones más apropiadas. Pero, como me comentó McGovern, hoy se siguen usando los mismos principios y a veces hasta el mismo equipo que en la Antigüedad. “La vinicultura moderna sencillamente sabe muchísimo más y tiene acceso a mucho más equipo”.

Referencias

Estreicher, Stefan K. (2006). Wine: From Neolithic Times to the 21st Century. Algora Publishing.

García Garibay, Mariano; López-Munguía Canales, Agustín (1993). Bebidas alcohólicas no destiladas. En Biotecnología alimentaria. Limusa, México.

McGovern, Patrick (2003). Ancient Wine: The Search for the Origins of Viniculture. Princeton University Press.

La servicial saliva

Penne

Penne all’arrabiata, uno de mis platillos favoritos. Hay una buena receta en este enlace. Foto de Naotake Murayama (Flickr Creative Commons).

Hay dos platillos que, de sólo imaginarlos, se me hace agua la boca: camarones al mojo de ajo y penne all’arrabiata. A la gran mayoría de ustedes seguramente les pasa lo mismo: ver, oler o aun evocar ciertos alimentos les provoca una salivación profusa. Es lo que los fisiólogos llaman la etapa cefálica de la salivación.

Hay dos razones para llamarla así. La primera es que el alimento no tiene que estar en nuestra boca para que las glándulas salivales se pongan a producir en grande; basta con que el alimento esté, por así decirlo, en nuestra cabeza. La segunda razón es que, en este caso, el estímulo les llega a las glándulas salivales desde el sistema nervioso central, que por lo demás casi no interviene en el gobierno de la salivación y le deja la mayor parte de la tarea a las secciones simpática y parasimpática del sistema nervioso autónomo.

La digestión empieza en la boca

Cuando un alimento entra a nuestra boca, su presencia estimula los quimiorreceptores y presorreceptores de la pared bucal y de la lengua; en respuesta, la saliva fluye en forma continua. En esta etapa bucal hay cierta intervención del área cerebral del apetito, y sin duda los aromas y la presentación de la comida siguen actuando sobre nuestra mente, pero el proceso de la salivación, en lo principal, está ya en piloto automático. También se produce salivación como respuesta a estímulos provenientes del estómago o el duodeno, en particular cuando comemos cosas que nos irritan (por eso salivamos cuando estamos a punto de vomitar).

Óleo de Esteban Murillo.

Possemos entre 2,000 y 8,000 papilas gustativas, que se regeneran con regularidad, aunque los fumadores pierden muchas para siempre. Para realizar su función, las papilas gustativas dependen de condiciones a las que contribuye la saliva. Imagen: óleo de Esteban Murillo.

La saliva tiene importantes funciones en la digestión de los alimentos. Para empezar, ayuda a la masticación, el gusto y la deglución. El agua y otros componentes de la saliva crean el ambiente adecuado para que las papilas gustativas perciban los sabores. La saliva contiene asimismo mucinas, unas glucoproteínas de alto peso molecular que recubren los alimentos y ayudan a que se muevan fácilmente en la boca y se deslicen por la faringe. También inicia la digestión de los almidones, pues contiene grandes cantidades de la enzima amilasa, que los desdobla (aunque es equivocada la creencia de que la digestión de los almidones depende completamente de la saliva, pues el páncreas normal produce amilasa más que suficiente para este fin).

Hace poco tomé por medio de Coursera un curso de la Hong Kong University of Science and Technology sobre la ciencia de la gastronomía. Para demostrar el papel de la saliva en la percepción del sabor de los alimentos, el doctor King L. Chow nos encargó un experimento: pedirle a alguien que saque la lengua, secársela suavemente con una toalla de papel, ponerle luego en la parte seca una pizquita de sal, azúcar o chocolate en polvo y preguntarle si puede decirnos qué le pusimos en la lengua; a continuación, el sujeto retrae la lengua, que de inmediato se humedece de nuevo en la boca, y le volvemos a preguntar.  Algo más de 8,000 estudiantes reportamos resultados; 64 % de nuestros sujetos no pudieron identificar la sustancia aplicada en la lengua seca, mientras que 98 % la identificaron sin dificultad cuando retrajeron la lengua a la boca.

Otros servicios

Cabeza humana, por Patrick J. Lynch

La saliva es producida por las glándulas salivales. Los seres humanos tenemos tres pares de grandes glándulas salivales (parótidas, sublinguales y submaxilares). Además, tenemos pequeñas glándulas salivales por toda la mucosa y submucosa de la boca. Ilustración de Patrick J. Lynch (Wikimedia Commons).

Pero no siempre estamos comiendo, oliendo comida o imaginando platillos deliciosos; y de todas formas nuestras glándulas salivales casi todo el tiempo producen un pequeño flujo de saliva. Esta pequeña cantidad de saliva es de gran valor para la salud de los dientes y las membranas mucosas de nuestra boca. La saliva contiene proteínas, minerales y otras sustancias que la convierten en un formidable fluido protector.

Pasen la lengua por los dientes, las encías o el interior de las mejillas: se sienten suaves. Las mucinas de la saliva, además de ayudar a masticar y deglutir los alimentos, recubren todos los tejidos bucales y los protegen de sustancias irritantes y de algunos productos tóxicos de las bacterias que viven en la boca. Asimismo, el recubrimiento de mucinas evita que la cavidad bucal se nos seque cuando respiramos por la boca.

El flujo de la saliva y la actividad de los labios y la lengua quitan de los dientes y de los tejidos suaves de la boca no sólo buena parte de los residuos de comida, sino también un gran número de bacterias peligrosas. Además, la saliva contiene componentes que ayudan a mantener la boca químicamente neutra —es decir, a un pH de 7.0—, lo que prolonga la vida de los dientes, que se dañan si el medio se torna demasiado ácido o demasiado alcalino. La saliva contiene asimismo una proporción adecuada de sales que ayudan a conservar la estructura cristalina de los dientes. Y, por si fuera poco, la saliva contiene un grupo de proteínas como la lisozima y la peroxidasa, así como el anticuerpo inmunoglobulina A (IgA), que actúan directamente contra las bacterias orales, ya sea estorbando su multiplicación o matándolas.

¿Queremos felicitar al cocinero por ese delicioso platillo que nos hizo agua la boca? La saliva también nos ayuda en esto: gracias a sus funciones de lubricación y protección, mantiene nuestra boca en condiciones para hablar y cantar.

Galería de proteínas

Modelo tridimensional del aminoácido L-prolina. Imagen de Peter Murray-Rust. Wikimedia Commons.

En biología se subraya con frecuencia que forma y función son inseparables. La naturaleza ha diseñado un sinfín de configuraciones, a veces sumamente ingeniosas, para satisfacer todo género de necesidades funcionales de los organismos vivos.

La estructura de las proteínas lo ilustra de manera fascinante: cada proteína ha sido dotada de una configuración específica para que desempeñe una determinada función. Combinando tan sólo veinte α-aminoácidos —con la adición muy ocasional de otros dos, descubiertos en años recientes—, la química de la vida produce miles y miles de proteínas, que vienen en todos los tamaños y formas a cumplir los oficios más variados.

Fue el químico sueco Berzelius (1779-1848) quien bautizó a las proteínas; derivó el nombre del término griego proteios, que quiere decir “primario”. Se dice también que la palabra está relacionada con el nombre del dios Proteo, capaz de cambiar de forma a voluntad. Si Berzelius consideró esto último no lo sé, pero algo hay de proteico en las proteínas. Unas le dan rigidez estructural a las células mientras que otras gobiernan el flujo de materiales a través de las membranas o regulan la concentración de metabolitos. Las hay que transportan sustancias. Un grupo muy importante de proteínas, las enzimas, catalizan una variedad extraordinaria de reacciones químicas. Otras más intervienen en la transcripción y el funcionamiento de los genes. Y para efectuar todas estas tareas con precisión y eficiencia, las proteínas dependen de su arquitectura tridimensional, su forma.

Linus Pauling, sin duda uno de los químicos más importantes de la historia. En 1951, junto con Robert Corey y Herman Branson, propuso correctamente que la hélice α y la lámina β serían las formas principales de la estructura secundaria de las proteínas. Fotografía de Michael Collopy.

Hace ya casi seis décadas de que el químico estadounidense Linus Pauling (1901-1994) ganara el premio Nobel de química por sus investigaciones sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a “la elucidación de la estructura de las sustancias complejas”, en palabras del Comité Nobel. De dichas investigaciones brotó el conocimiento de los principios que gobiernan la estructura secundaria de las proteínas más allá de la cadena polipeptídica. De entonces a nuestros días, al mismo tiempo que se ha descubierto una legión de proteínas, se han determinado con precisión los cuatro grandes niveles de complejidad estructural de estas biomoléculas.

Para nuestros días se ha acumulado ya tanta información al respecto que puede resultar abrumadora para el estudiante que la aborda por primera vez. Quizá por eso, los alumnos preguntan en ocasiones si no habrá algún compendio que presente la jerarquía estructural de las proteínas en forma completa pero condensada. Los buenos textos de bioquímica son por lo general la mejor opción, aunque inevitablemente pasan por alto muchos detalles, dado que su propósito es cubrir un territorio muy amplio de información básica. Lo que muchos estudiantes buscan es una especie de gran cuadro sinóptico, no prolijo pero sí detallado, y que se concentre en el tema.

Esquema de la hélice α. La cadena polipeptídica se pliega en una espiral que se sostiene gracias a los puentes de hidrógeno (puntos negros) entre el átomo de oxígeno del carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido de la propia cadena. La superficie exterior de la hélice está cubierta por los grupos R, que se proyectan hacia afuera desde la hélice. Imagen tomada de Lodish, H.; Berk, A.; Zipursky, S.L., y otros. Molecular Cell Biology. 4a edición. Nueva York: W. H. Freeman. 2000.

Hace poco encontré un libro capaz de satisfacer esta necesidad. El químico y docente español David Arboledas Brihuega, que dedicara al asunto su tesis de grado, condensó en una monografía de algo más de 180 páginas prácticamente todo lo que el estudiante universitario necesita saber sobre la jerarquía de las estructuras proteínicas —desde sus constituyentes primarios, los α-L-aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria de las proteínas—, con el agregado de un útil capítulo final en el que se repasan algunas de las técnicas de análisis y determinación estructural (espectroscopía, cristalografía, etc). El estilo es rápido y el lenguaje preciso. Las ilustraciones, sencillas y claras. Aun cuando a mí me hubiera gustado que se extendiera más en los aspectos funcionales de las varias estructuras proteínicas y que los ilustrara con más ejemplos, debo reconocer que el libro cumple bien su cometido en tanto tratamiento monográfico del tema: “proporcionar, de manera secuenciada, los principios básicos necesarios para el entendimiento de la organización estructural de las proteínas y su funcionalidad”, como propone el autor.

Titulado Jerarquía estructural de las proteínas, el libro de Arboledas Brihuega fue editado el año pasado por Editorial Club Universitario (ECU), de Alicante, España. Es la versión actualizada de una monografía más breve que el mismo autor publicó unos años antes en Bubok, editorial que vende libros descargables en PDF a un precio muy tolerable. La versión electrónica de la nueva monografía se puede comprar a través de Google Play (hay un enlace en la página de ECU) en los países que cubre ese servicio.

David Arboledas Brihuega es químico por la Universidad Complutense de Madrid, donde se especializó en bioquímica. Ha escrito varios libros, entre ellos una novela, y da clases de matemáticas, física, química y tecnología.

Agradezco al Markkula Center for Applied Ethics de la Universidad de Santa Clara su amable permiso para usar la fotografía de Linus Pauling.

El poder de las enzimas

¿Conocen los escarabajos bombarderos? Son unos bichitos que, para defenderse, bañan a sus enemigos con un rocío caliente de productos químicos que fabrican al instante. Tienen buena puntería y, por si fuera poco, hacen ruido al disparar. Bastante para disuadir a cualquier abusivo.

escarabajo bombardero b explodens

B. explodens. Foto: Ivo Antusek, www.biolib.cz

El rocío se compone de quinonas y agua hirviendo; el impulsor es oxígeno. El escarabajo produce las sustancias por medio de dos cámaras interconexas que posee al extremo del abdomen. La cámara interior almacena una solución de hidroquinonas y peróxido de hidrógeno en agua. Un tubito conecta esta cámara con la exterior; el tubito tiene una válvula que, cuando se abre, únicamente permite el flujo de la cámara interior a la exterior. Esta última contiene una solución de enzimas: peroxidasas y catalasas.

Cuando el escarabajo necesita defenderse, hace pasar la solución de la primera cámara a la segunda. Ahí, la peroxidasa cataliza una reacción entre el peróxido de hidrógeno y las hidroquinonas para producir benzoquinonas, en tanto que la catalasa convierte el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. La reacción es exotérmica, es decir, produce calor. Tanto, que el agua hierve de inmediato. Con la presión del oxígeno liberado, la solución de quinonas en agua hirviendo sale con fuerza por un orificio de la cámara exterior, en forma de un rocío que el insecto apunta con bastante buen tino contra el agresor potencial. Si quieren verlo en acción, píquenle a este enlace.

Los nombres taxonómicos de estos insectos no podrían ser más descriptivos: Brachinus explodens, B. fulminatus, B. crepitans, B. vulcanoides, etc.

Rápidas y furiosas

La rapidez con que los escarabajos bombarderos fabrican su rocío químico da testimonio de la tremenda capacidad de las enzimas para acelerar las reacciones químicas. Estas sustancias —a las que con frecuencia se denomina catalizadores biológicos— intervienen en todas las funciones de los organismos vivos y hacen posible cada aspecto de nuestro metabolismo.

Como todos los catalizadores, las enzimas aceleran las reacciones en las que intervienen reduciendo lo que se conoce como energía libre de activación, es decir, la energía necesaria para que se alcance el estado de transición y se produzca la reacción. Y como todos los catalizadores, ni se gastan ni se modifican en el proceso; se pueden usar una y otra vez. Sólo hay que ir reponiendo las cantidades, por lo general pequeñas, que se pierden por otros motivos, pero no por la participación de la enzima en la reacción.

Queso

Uno de los pasos de la elaboración de los quesos es la coagulación de la leche, lo cual se obtiene por acidificación del medio o por adición de cuajo o las dos cosas. Las enzimas del cuajo, en particular la quimosina, alteran las micelas de la caseína, que se aglomeran en un gel al que se denomina cuajada. En el pasado, el cuajo se obtenía del tejido estomacal de los terneros; hoy en día, lo común es utilizar enzimas proteolíticas producidas por microorganismos. Foto: Morten Johannes Ervik (Fotopedia).

A las sustancias específicas sobre las que actúa una enzima las llamamos sustratos. En la reacción que tiene lugar en la cámara abdominal del escarabajo bombardero, el peróxido de hidrógeno es el sustrato de la catalasa. El número de moléculas del sustrato que la enzima convierte en productos cada minuto se llama número de recambio. Una sola molécula de catalasa es capaz de descomponer unos seis millones de moléculas de peróxido de hidrógeno a temperatura ambiente en un minuto. Éste es su número de recambio.

Los seres humanos tenemos catalasa en buena parte de nuestros órganos y tejidos, donde se encarga de descomponer continuamente el peróxido de hidrógeno, subproducto tóxico constante de nuestro metabolismo. La catalasa abunda en la sangre; por eso, cuando usamos “agua oxigenada” (peróxido de hidrógeno en solución) para desinfectar una herida, se produce espuma y burbujeo: la catalasa de la sangre actúa sobre el peróxido de hidrógeno, con el correspondiente desprendimiento de oxígeno.

La mayoría de las enzimas catalizan solamente una reacción o un tipo de reacción. La catalasa actúa exclusivamente sobre el peróxido de hidrógeno. Pero otras cumplen tareas más amplias; la lipasa pancreática, por ejemplo, es despachada al duodeno a digerir toda una variedad de grasas. Esta lipasa trabaja fuera de las células que la producen. Muchísimas otras enzimas realizan su acción dentro de la célula, frecuentemente ayudándose entre sí.

La catalasa, por cierto, no es la enzima más rápida que poseemos. La anhidrasa carbónica cataliza la combinación del dióxido de carbono y el agua en nuestros glóbulos rojos con un recambio de 36 millones de moléculas por minuto. No se conoce catalizador inorgánico capaz de acelerar así una reacción.

Nitrógeno y simbiosis

Uno de los enlaces químicos más fuertes que se conocen es el triple enlace del dinitrógeno (N2). Mientras que en la industria de los fertilizantes ese triple enlace se rompe mediante un procedimiento que involucra temperaturas y presiones elevadas (450-600 °C y alrededor de 200 atmósferas, respectivamente), en la naturaleza, un complejo de enzimas —a las que se da el nombre colectivo de nitrogenasa— rompen ese triple enlace a temperatura fisiológica y alrededor de una atmósfera de presión.

Todos los organismos vivos podemos convertir amoníaco en compuestos de nitrógeno orgánicos, pero no todos podemos sintetizar amoníaco a partir del N2. La reducción de N2 a NH3 se conoce como fijación del nitrógeno. De fijar el nitrógeno atmosférico se encarga un buen número de microorganismos que utilizan la nitrogenasa para romper la molécula del N2 y combinarlo con hidrógeno para formar amoníaco. Este paso es indispensable para incorporar el nitrógeno a la biosfera, es decir, los organismos vivos.

Para hacer su trabajo, dichos microorganismos tienen que resolver un pequeño problema: la nitrogenasa se destruye en presencia del oxígeno. Algunos, como los del género Azotobacter, consumen gran cantidad de oxígeno y evitan su difusión hacia el interior de la célula, donde esconden su nitrogenasa. Otros establecen una relación simbiótica con alguna planta que les da refugio en sus raíces.

Nódulos de Rhizobia

Nodulos de Rhizobia en Vigna unguiculata. Foto: Stdout (Wikimedia Commons).

Muchas bacterias fijadoras de nitrógeno infectan las raíces de plantas leguminosas en las que forman nódulos. La planta protege a la bacteria del oxígeno y le suministra nutrimentos; a cambio, la bacteria fija el nitrógeno con el que la planta fabricará proteínas. Hay otros ejemplos de simbiosis que sirven al mismo propósito, incluido el de los líquenes en los que se juntan un hongo y una cianobacteria fijadora de nitrógeno. Estos líquenes enriquecen de nitrógeno fijo los suelos de los bosques.

En su texto Vida: la ciencia de la biología, David Sadava y coautores hacen una atractiva descripción, bonitamente ilustrada, de cómo se establece la simbiosis entre las bacterias fijadoras de nitrógeno del género Rhizobium y las plantas leguminosas. “En primer lugar, las raíces liberan flavonoides y otras señales químicas que atraen a los Rhizobium que viven el suelo hacia la vencidad de las raíces. Los flavonoides activan la transcripción de los genes nod bacterianos que codifican los factores Nod (de nodulación). Estos factores, secretados por las bacterias, hacen que las células en el córtex de la raíz se dividan, lo que conduce a la formación de un meristema nodular primario. Este meristema da lugar al tejido de la planta que constituye el nódulo”.

penn state university researcha

Nódulos de Rhizobia. Granja de investigación Agrícola Russell E. Larson, de la Penn State University (EUA). Foto: pennstatelive (Flickr Creative Commons).

El nódulo queda protegido del oxígeno por una capa de células que le impiden la entrada. Resguardadas dentro del nódulo, las bacterias se convierten en bacteroides, unas bacterias hinchadas y deformes capaces de fijar nitrógeno. Se vuelven —dicen los autores citados— “estructuras fijadoras de nitrógeno”.

Mamita, mi leche

La lactosa, el carbohidrato más abundante en la leche, es un disacárido formado de galactosa y glucosa. Normalmente, cuando un recién nacido bebe leche materna, la enzima lactasa, que se encuentra en la mucosa del intestino delgado, separa los dos monosacáridos que forman la molécula de lactosa.

Pasado el período de lactancia, gran parte de los niños del mundo dejan poco a poco de producir lactasa. Sin la enzima, la lactosa no se digiere; permanece sin absorber en el intestino, donde es fermentada por bacterias y provoca a menudo diarrea, hinchazón del vientre y otras molestias (aunque en algunos individuos afortunados no se manifiestan síntomas). A esto se le llama intolerancia a la lactosa.

vaso de leche

La intolerancia a la lactosa afecta a un elevado porcentaje de la población adulta del mundo. Pero ciertas poblaciones conservan la capacidad de producir lactasa, la enzima que permite romper la lactosa en los dos monosacáridos que la componen. Foto: Stefan Kühn.

Sin embargo, cierto porcentaje de la población mundial sigue produciendo lactasa a lo largo de su vida, fenómeno que se conoce como persistencia de la lactasa. La persistencia de la lactasa tiene una curiosa distribución geográfica. Predomina en el norte de Europa y, con un poco menos frecuencia, en el sur de Europa y en el Oriente Medio. En general, es muy baja en África y Asia, aunque la hay en algunas poblaciones africanas, como los masai.

Al parecer, la explicación se encuentra en la interacción entre la alimentación y la genética de estas poblaciones a lo largo de algunos miles de años: los grupos humanos que han criado tradicionalmente ganado lechero tienden a gozar de frecuencias mayores del alelo de la persistencia de la lactasa. Estudios como el publicado en 2003 por Albano Beja-Pereira y sus colaboradores hacen pensar que hay una coevolución entre los genes del ganado que determinan la calidad de su leche y los genes de la lactasa humana.

Más aún, un estudio publicado el pasado septiembre en PLoS ONE  sugiere que los masai —un población africana con elevado consumo de carne, sangre y leche— posee polimorfismos genéticos que les permiten gozar de buena homeóstasis del colesterol y prolongada persistencia de la lactasa.

Qué hay en un nombre

A la mayoría de las enzimas metabólicas bien conocidas se les da nombre añadiendo el sufijo -asa al nombre de su sustrato o a una palabra que describa el tipo de reacción que catalizan. Así, como vimos arriba, la lactasa tiene por sustrato la lactosa. O bien, las ligasas son las enzimas que catalizan la combinación de dos sustratos, y las hidrolasas son las que catalizan la hidrolización (¡obvio!).

Estructura de la catalasa. Autor de la imagen: Vossman (Wikimedia Commons).

No faltan arrugas en el planchado. Unas cuantas enzimas, como la tripsina, se conocen por sus nombres históricos, surgidos antes de que se ideara la nomenclatura actual. Y a últimas fechas se les vienen dando a las enzimas recién descubiertas nombres relacionados con los genes que las codifican o con alguna otra característica no necesariamente funcional. Ejemplo: la enzima RecA, una de las que catalizan la hidrólisis del ATP, se llama así por el gen recA.

El número de enzimas conocidas es enorme y sigue creciendo. El genoma humano, por ejemplo, contiene genes para unas mil enzimas diferentes. Por supuesto, se las puede agrupar según varios criterios, pero el más común es el establecido por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, que ha reunido a todas las enzimas en seis grandes clases, de acuerdo con el tipo de reacción química que catalizan. A partir de esa clasificación, la organización le asigna un número y un nombre sistemático único a cada enzima conocida.

Lo explicaré un poquito. Quedó dicho que hay seis clases de enzimas. La tercera clase en el esquema son las ya mencionadas hidrolasas; así que éstas reciben el número EC3 (donde EC quiere decir Enzyme Commission). Dentro de esta clase, el cuarto grupo (o subclase) son las enzimas que actúan sobre los enlaces peptídicos, las peptidasas, que reciben entonces el número EC3.4. Luego, este grupo se divide en varias categorías (subsubclases), entre ellas, por ejemplo, las dipeptidasas, a las que les corresponde el EC3.4.13. Y así llegamos a la dipeptidasa Glu-Glu, que lleva el número EC3.4.13.7.

Las seis grandes clases, por si les preguntan, son: oxirreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. En cualquier buen texto de bioquímica encontrarán descripciones de ellas.

Referencias

Libros

Mathews, Christopher K; van Holde, K E; Ahern, Kevin G. (2002) Bioquímica (tercera edición). Madrid: Pearson Educación.

Moran, Laurence A; Horton, H Robert; Scrimgeour, K Gray; Perry, Marc D. (2012) Principles of Biochemistry (quinta edición). Boston: Pearson.

Sadava, David, et al. (2009) Vida: la ciencia de la biología (octava edición). Buenos Aires: Médica Panamericana.

Artículos

Beja-Pereira A, et al. (2003) Gene-culture coevolution between cattle milk protein genes and human lactase genes. Nature Genetics. 35(4).
doi:10.1038/ng1263

Wagh K, Bhatia A, Alexe G, Reddy A, Ravikumar V, et al. (2012) Lactase Persistence and Lipid Pathway Selection in the Maasai. PLoS ONE 7(9): e44751.
doi:10.1371/journal.pone.0044751

Otro libro que saborear

Sabroso. Quizá éste sea el mejor adjetivo para calificar Alimentos: del tianguis al supermercado, de Agustín López-Munguía Canales. “De fácil digestión”, como comentó uno de mis alumnos, este volumen de 150 páginas relata la extraña aventura de un estudiante universitario que hace un viaje imaginario a través del tiempo y va a dar al México prehispánico, donde traba amistad nada menos que con el cocinero del tlatoani Moctezuma. Buen pretexto para hablarnos de la cultura y la alimentación prehispánica desde el punto de vista de los conocimientos científicos y hábitos alimentarios actuales.

cazuelas de comida

Guisos en venta en un mercado popular.

El autor, doctor en biotecnología e investigador premiado, además de conocer a fondo su materia, la sabe exponer bien, con gracia e imaginación, recurriendo frecuentemente a los giros idiomáticos de los estudiantes y condimentando el relato con agudas observaciones sobre las modas alimentarias de nuestros días, como la siguiente: “Si un señor famoso, que escribe como un tlacuilo, habla bien… y se le ocurre decir que hay que comer fibra y no hay que tomar café, muchos obedecen. Comen fibra mañana, tarde y noche y al poco tiempo tienen que ser curados por el daño causado por el exceso de fibra”. O ésta: “Otros no se acercan a nada procesado, y menos si tiene aditivos; sólo consumen alimentos naturales, cuesten lo que cuesten. Quizá nunca han reflexionado sobre los millones de seres humanos que ya no pasan hambre al ser posible conservar los alimentos; o bien al hacerlos llegar a regiones lejanas o a regiones donde el calor descompone todo rápidamente”.

Por lo que se refiere a su misión central, la divulgación científica, el libro cubre un amplio territorio: biomoléculas, bioquímica de los alimentos, biotecnologías, historia de varios alimentos originarios de México, etc. El chocolate, el maíz, las papayas: todo es buen motivo para crear un librito que mis alumnos califican de “ameno” y “divertido”, y que los ha hecho preguntarme si el autor ha escrito “otros como éste”. Lo ameno ciertamente no hace de éste un libro superficial; a todas luces el autor se ha esforzado por ofrecerle al lector información científica abundante y sólida. En varios puntos, cuadros e ilustraciones complementan el texto, aunque por desgracia no son de la mejor calidad gráfica. Quizá en una futura edición se le pueda dar una presentación más atractiva a ese utilísimo material complementario.

Alimentos: del tianguis al supermercado se editó como parte de la colección Viaje al Centro de la Ciencia de ADN Editores y se ha reimpreso con la participación del CONACULTA. El doctor Agustín López-Munguía Canales es coautor de los libros Tecnología enzimática (UNAM, 1987) y Biotecnología alimentaria (Limusa, 2002). Ha recibido premios del CONACYT y de la Academia de la Investigación Científica.

La foto que ilustra este artículo es obra de Presagio. Se publicó en Flickr al amparo de una licencia Atribución de Creative Commons.

Más sobre parasitismo y manipulación

Como lo mencioné en mi nota anterior sobre este mismo asunto, todavía no se entienden bien los mecanismos de que se valen los parásitos para modificar el comportamiento de sus huéspedes. Puede ser, comentaba, que el parásito secrete sustancias neuroactivas que provoquen cambios en el comportamiento del huésped, o bien que la presencia del parásito influya en la bioquímica del propio huésped o la altere, provocando así la modificación del comportamiento.

No es fácil distinguir entre estas dos posibilidades, expone Robert Paulin en su presentación panorámica que mencioné en mi nota anterior. Aun en los casos en que se han identificado secreciones del parásito que tienen efectos neurológicos, no está lo bastante claro si las sustancias se secretaron con fines de manipulación o con otros propósitos, digamos supresión inmunológica.

Micrografía electrónica de un gusano adulto del género Schistosoma.

Por ejemplo, el tremátodo Schistosoma mansoni (causante de la esquistosomiasis, que afecta a alrededor de 200 millones de personas en todo el mundo) secreta péptidos opioides en el organismo de su huésped, con lo cual afecta las funciones tanto inmunológicas como neurológicas de éste. Los investigadores consideran que la función original de estas secreciones pudo haber sido solamente la supresión inmunológica y no tener nada que ver con la manipulación directa del comportamiento del huésped.

Un buen número de estudios revela que ciertos parásitos alteran directa o indirectamente las concentraciones de hormonas o neurotransmisores del huésped. Por ejemplo, las larvas de muchos gusanos parásitos pueden de alguna manera inducir cambios en las concentraciones o la actividad de la serotonina, la dopamina u otros neurotransmisores en el cerebro de su huésped intermedio. (Recordemos que por huésped intermedio se entiende aquél en el cual el parásito pasa por alguna fase de su desarrollo pero sin alcanzar la madurez sexual; el huésped definitivo es aquél en el que el parásito se reproduce sexualmente.)

Pero en los casos en que se ha encontrado que después de la infección se alteran las concentraciones de sustancias capaces de generar cambios de comportamiento, sea por sí mismas o a través de una cadena de acontecimientos bioquímicos, dichas sustancias, como subraya Paulin, o las pudo haber producido el parásito o bien la presencia de éste pudo haber provocado que las sintetizara el huésped.

Hay muchísimo que investigar. La alteración de las concentraciones de serotonina en un huésped, por ejemplo, es muy probablemente apenas un segmento de una larga cascada bioquímica, una mera pista para tratar de averiguar exactamente cómo inducen los parásitos los cambios de comportamiento de sus huéspedes. Hay que considerar, asimismo, que la modificación del comportamiento del huésped es una estrategia biológica muy extendida en la naturaleza y que reviste muchas modalidades. Se ha observado en hongos, bacterias, protozoos, nematodos, insectos y veinte etcéteras. Los cambios de comportamiento del huésped son de lo más variado, desde pequeños aumentos o disminuciones del tiempo qué éste dedica a una actividad dada hasta conductas suicidas verdaderamente espectaculares.

También hay que considerar que la manipulación del huésped no tiene que ser a fuerza neurológica. Un parásito sencillamente modifica la osmolalidad y la concentración iónica de la hemolinfa de su huésped, con lo que éste se ve compelido a acudir a beber agua más a menudo, que es lo que el parásito necesita para sus propios fines biológicos.

A quienes deseen profundizar en este tema les recomiendo buscar los trabajos de Robert Poulin, Frédéric Thomas, Martin Kavaliers, Douglas Colwell y Elena Choleris, entre otros. Entre los trabajos de Paulin me parecen muy útiles Evolutionary Ecology of Parasites y su ya mencionado artículo panorámico.

Asimismo, la profesora Janice Moore, de la Universidad Estatal de Colorado, escribió hace unos años un ameno y detallado libro, Parasites and the Behavior of Animals, que deja ver cuán extendido es el fenómeno de la manipulación del huésped por parte del parásito.

La imagen que ilustra este artículo es obra de David Williams, de la Illinois State University. Fue cedida al dominio público. La obtuve de Wikimedia Commons.

Parásitos, esclavos y bioquímica

Una araña tejedora descansa en el centro de su telaraña orbicular. Llega una avispa y le da un aguijonazo. La araña queda paralizada por entre 10 y 15 minutos. Entretanto, la avispa le adhiere un huevo al abdomen. Cuando la araña se recupera, reanuda sus actividades normales y por una o dos semanas sigue construyendo telarañas orbiculares normales para capturar las presas de las que se alimenta. Pero en su abdomen el huevo de la avispa termina por producir una larva que se mantendrá adherida a la araña, alimentándose —vampiro en miniatura— de hemolinfa de la araña, que chupará por unos pequeños orificios que hace en la cutícula abdominal de ésta.

Y aquí viene lo más siniestro. Una noche, cuando la larva de la avispa alcanza el grado de su desarrollo en que muda de cutícula por primera vez, induce a la araña a construir una telaraña anormal, formada solamente de hilos guía, que la larva utilizará para sus propios fines. Luego, la larva muda nuevamente de cutícula, mata a la araña y la devora. A la tarde siguiente, la larva teje un capullo y lo cuelga de la telaraña especial que tejió la araña esclavizada y que resulta ser una estructura particularmente bien diseñada para soportar al capullo. La larva se convierte en crisálida unos cuatro días después y en otros siete surge ya convertida en avispa adulta.

Éste es un relato de la vida real. El drama ocurre entre la araña Plesiometa argyra (Walckenaer 1841) (Tetragnathidae) y la avispa Hymenoepimecis argyraphaga Gauld (Ichneumonidae). Y es uno de los muchos ejemplos de parásitos que se adueñan del comportamiento de sus huéspedes y los obligan a efectuar acciones necesarias para que el parásito continúe o complete su ciclo vital.

En varios estudios publicados el año pasado, se dan detalles del dominio que ejerce el hongo Ophiocordyceps unilateralis sobre su huésped, la hormiga carpintera Camponotus leonardi, a la que obliga a ir a morir al área ideal para el crecimiento y la reproducción del propio parásito.

La mordida de la muerte

Cuando el hongo infecta a la hormiga, ésta sigue viviendo por un breve lapso, pero su conducta se torna suicida. Abandona el follaje elevado en el vive normalmente, a más de 20 metros del suelo, y baja a los árboles jóvenes y plantas menores; ahí, se mete debajo de una hoja que cuelgue cerca del suelo y se prende de ella con las mandíbulas. Se queda así por semanas, con las mandíbulas trabadas en lo que se ha dado en llamar la mordida de la muerte. Cuando la hormiga al fin muere, el hongo sigue creciendo dentro de su cuerpo. Transcurridos unos días, el estroma del hongo brota grotescamente por detrás de la cabeza de la hormiga, para arrojar, una o dos semanas después, una lluvia de esporas, capaces cada una de infectar a alguna otra hormiga infortunada.

En las fotografías, tomadas del estudio (enlace) de Maj-Britt Pontoppidan y otros investigadores que cito al final de esta nota, se ve (arriba) una hoja con una hormiga muerta contra el trasfondo del bosque y (abajo) la hormiga con el estroma del hongo saliéndole detrás de la cabeza. La segunda foto se puso con lo de arriba para abajo a fin de que se aprecien mejor parásito y huésped.

La infección —explica el investigador David P. Hughes, de la Universidad de Harvard— debe ocurrir en el suelo del bosque, porque las esporas de O. unilateralis son demasiado pesadas para dispersarse a gran distancia. Más bien, crean un área de infección de alrededor de un metro cuadrado debajo del huésped muerto.

Aunque este ejemplo se ha conocido por casi un siglo, los estudios recientes revelan cuán preciso es el gobierno que ejerce el hongo sobre su víctima. Casi invariablemente, los investigadores encontraron a las hormigas prendidas de hojas ubicadas a alrededor de 25 centímetros del suelo y del lado noroeste de la planta. Al parecer, las condiciones de humedad, iluminación y temperatura son ahí las ideales para el crecimiento y la reproducción del hongo. Cuando los investigadores quitaron a algunas hormigas infectadas de esa zona y las ubicaron en sitios más elevados, los hongos no se desarrollaron correctamente.

También es notable que, conforme crece dentro de la hormiga muerta, el hongo convierte las entrañas de ésta en azúcares, con los que se alimenta, pero nunca toca los músculos que mueven las mandíbulas, a fin de que éstas sigan trabadas a la hoja.

Hace poco se descubrieron por primera vez indicios convincentes de que el parásito ha estado operando del mismo modo por alrededor de 48 millones de años. Unas hojas fósiles recogidas en Messel, Alemania, presentan las huellas características de la mordida de la muerte. Se trata probablemente del indicio más antiguo de este tipo de parasitismo. En esta nota de Smithsonian Science (enlace) encontrarán mayor información.

Hay muchos otros ejemplos, como apunté arriba. Uno que otro hasta suena cómico. Hay un nemátodo que parasita a una hormiga, le hincha el abdomen y se lo pone rojo y brillante, como una cereza. Luego, hace a la hormiga tenderse panza arriba entre otras frutillas a esperar que se la coma el pájaro que es el huésped definitivo del nemátodo. Y hay un protozoo, Toxoplasma gondii, que debe pasar de un huésped intermedio, una rata, a su huésped definitivo, un gato. Para conseguirlo, invierte la aversión innata de la rata al olor del gato y hace que se siente atraída por éste, con las consecuencias que son de esperarse.

La gran pregunta es cómo logra el parásito modificar tan radical y, a la vez, tan específicamente, el comportamiento de su huésped. Las respuestas seguramente vendrán de la bioquímica. Es posible que el parásito secrete sustancias neuroactivas o bien, que de alguna manera, directa o indirecta, altere las concentraciones de determinadas hormonas o neurotransmisores del huésped. En varios casos se ha comprobado la modificación del perfil de síntesis de proteínas; los investigadores ya le tienen puesto el ojo a varias proteínas que tal vez intervengan en la modificación del comportamiento de las víctimas. Obviamente se trata de un complejísimo y fascinante campo de estudio.

Referencias:

Pontoppidan M-B, Himaman W, Hywel-Jones NL, Boomsma JJ, Hughes DP (2009) Graveyards on the Move: The Spatio-Temporal Distribution of Dead Ophiocordyceps-Infected Ants. PLoS ONE 4(3): e4835. doi:10.1371/journal.pone.0004835

Robert Poulin, Parasite Manipulation of Host Behavior: An Update and Frequently Asked Questions. En H. Jane Brockmann, editor: Advances in the Study of Behavior, Vol. 41, Burlington: Academic Press, 2010, pp. 151-186.