El nacimiento de la tabla periódica

Atenea brota de la cabeza de Zeus. Imagen tomada de una vasija griega antigua. Wikimedia Commons.

En la mitología griega, la diosa Atenea nació enterita y guerrera de la cabeza de su padre, Zeus. Éste sufría una jaqueca horrible y le pidió a otro dios que lo curara dándole un hachazo en plena coronilla. Zeus recibió el golpe y ahí brotó Atenea.

La imagen me viene a la mente siempre que leo historias de grandes hallazgos teóricos en la ciencia, cuando el descubridor, después de mucho cavilar en un problema —su dolor de cabeza—, termina un día por dar a luz una teoría novedosa y revolucionaria.

La primera tabla periódica de los elementos nació más o menos de ese modo. El 17 de febrero de 1869, el hoy famoso químico ruso Dimitri Mendeléiev (1834-1907) canceló una visita que iba a hacer a una fábrica de quesos a la que estaba invitado y se puso a elaborar una tabla de los 63 elementos entonces conocidos, ordenándolos según su peso atómico y sus propiedades químicas. Mendeléiev, que llevaba unos diez años pensando en el asunto, confirmó entonces definitivamente su idea de que, si todos los elementos químicos se disponen en orden creciente de su peso atómico, se manifiesta una “repetición periódica” de propiedades:

Surge así la ley periódica o de la periodicidad: las propiedades de los elementos, al igual que las formas y propiedades de los compuestos que originan, se hallan en dependencia periódica o son una función periódica de la magnitud de sus pesos atómicos [Principios de química].

Unos días después saldrían de la imprenta 200 ejemplares de esta primera tabla, los cuales el científico ruso envió a químicos de toda Europa. El 6 de marzo, un colega dio a conocer la tabla en una asamblea de la Sociedad Rusa de Química, que recibió el descubrimiento con fuertes aplausos. La tabla periódica de Mendeléiev no tardó en aparecer en las revistas científicas europeas.

Monumento a Mendeléiev en Bratislava, Eslovaquia. Foto: Guillaume Speurt (Flickr Creative Commons).

Tabla profética

Mendeléiev no era el único que había observado cierta correlación entre los pesos atómicos y las propiedades de los elementos.

El químico inglés John Alexander Reina Newlands, casi al mismo tiempo que Mendeléiev, se dio cuenta de que, si los elementos se ordenan según su peso atómico, cada siete elementos surgía uno de propiedades químicas semejantes a las del primero, de lo que concluyó que los elementos químicos, como las notas musicales, siguen una ley de las octavas. Por su parte, el químico alemán Julius Lothar Meyer descubrió también una ley periódica, con la que pudo elaborar una especie de gráfica de los elementos, la cual publicó en 1870.

Grupo de doce elementos de una exposición permanente de la Universidad de Oregon sobre la tabla periódica. Foto de Wolfram Burner (Flickr Creative Commons).

Pero hay diferencias muy importantes entre el hallazgo de Mendeléiev y los de sus colegas. Meyer, por ejemplo, se concentró en las propiedades físicas, mientras que Mendeléiev estaba bien familiarizado con las propiedades químicas y fueron éstas las que tuvo más en cuenta. Y, por encima de eso, lo más significativo es que la primera tabla periódica, la de Mendeléiev, incluía varios huecos para elementos todavía no descubiertos y hasta predecía cuáles serían los pesos atómicos de algunos de ellos, así como sus principales propiedades físicas y químicas.

Mendeléiev, como él mismo lo puso de relieve más tarde, había encontrado, en efecto,

la posibilidad de pronosticar las propiedades de elementos aún desconocidos, cuando están rodeados de conocidos. Esto nos permite ver que la ley periódica no sólo es útil para describir lo conocido, sino también para penetrar en lo desconocido. En la década de 1870 se desconocía la existencia de algunos elementos, pero sus huecos, casillas vacías, quedaron ubicados en la tabla periódica [Principios de química].

De ahí que se haya llamado muchas veces a Mendeléiev el profeta de la química moderna.

Nuestra actual tabla periódica de los elementos ya no es la misma que elaboró Mendeléiev. No sólo se han descubierto los elementos que entonces faltaban, sino que otros descubrimientos —los elementos transuránicos, muy especialmente— han obligado a reorganizar parcialmente la tabla, en especial para acomodar la serie de los actínidos. Entre los elementos transuránicos figura el mendelevio, bautizado así por sus descubridores.

La posibilidad de hacer predicciones basadas en el principio de periodicidad no paró con Mendeléiev. Glen T. Seaborg, uno de los descubridores de los elementos transuránicos, modificó la tabla periódica para colocar los elementos actínidos debajo del cuerpo principal de la misma. Su modificación hizo posible predecir con exactitud las propiedades de elementos transuránicos aún no descubiertos. Seaborg, por cierto, estuvo entre los galardonados con el Premio Nobel de Química de 1951.

El congreso de Karlsruhe

Estoy convencida de que el intercambio de ideas y el debate civilizado son poderosos catalizadores del progreso científico. El camino al hallazgo de 1868 pasó por un notable acontecimiento en la historia de la ciencia: el primer congreso internacional de química, celebrado ocho años antes.

A mediados de 1860, docenas de químicos de Europa recibieron una invitación a reunirse ese mismo año en la ciudad alemana de Karlsruhe. La convocatoria fue idea del gran químico orgánico Friedrich August Kekulé (1829-1896), preocupado por las discordias que había entre los químicos profesionales europeos sobre nomenclatura, notación, pesos atómicos y el propio concepto de átomo.

Se carecía, entre otras cosas, de un sistema uniforme para la formulación de las sustancias químicas, al grado de que, a veces, una misma fórmula representaba diferentes compuestos o un mismo compuesto se representaba con distintas fórmulas. Kekulé atestiguaba, por ejemplo, haber encontrado hasta 19 fórmulas diferentes para el ácido acético. A ello se añadía la confusión entre pesos atómicos y pesos moleculares, derivada de que tampoco se tenía del todo clara la diferencia entre átomos y moléculas.

Stanislao Cannizzaro, uno de los protagonistas del congreso de Karlsruhe, reunido del 3 al 5 de septiembre de 1860. Las ideas de Cannizzaro tuvieron poderosa influencia en Mendeléiev y Meyer, descubridores del principio de periodicidad de las propiedades de los elementos químicos. Imagen de Wikimedia Commons.

Convencido de que una gran reunión en que los químicos más importantes del mundo intercambiaran opiniones podría ayudar a superar las “diferencias de opinión teórica que han surgido”, Kekulé se puso al habla con sus colegas Adolphe Wurtz y Carl Weltzien, con los que acordó la organización de lo que sería el primer congreso internacional de química. Pronto, los tres despacharon las invitaciones, en francés, inglés y alemán. El 3 de septiembre 140 personas se presentaron en Karlsruhe para la apertura de la reunión, que duró hasta el día 5. Entre los asistentes estuvieron Mendeléiev y Meyer.

El congreso terminó sin un acuerdo definitivo sobre el problema de los pesos atómicos y moleculares. Pero el químico italiano Stanislao Cannizzaro hizo un insistente esfuerzo por convencer a sus colegas de que las moléculas son entidades en verdad diferentes de los átomos y en la última jornada repartió copias de un escrito suyo sobre pesos atómicos, en el que utilizó explícitamente el trabajo previo de su compatriota Amedeo Avogadro (1776-1856). El escrito, titulado Sunto di un corso di filosofia chimica, hacía la distinción entre peso atómico y peso molecular. De su importancia en toda esta historia me dio cierta idea lo que después escribiera Julius Lothar Meyer: que el trabajo de Cannizzaro le abrió los ojos.

Sospecho que tuvo un efecto parecido en Mendeléiev, quien, en sus Principios de química, anota: “Con la aplicación de la ley de Avogadro, el concepto de molécula queda perfectamente definido y, por ende, la noción de peso atómico”. Lo demás ya se los conté y lo pueden completar con los libros que menciono abajo.

Lecturas recomendadas

Esteban Santos, Soledad (2009). La historia del sistema periódico. Madrid: Universidad Nacional de Educación a Distancia.

García, Horacio (1990). El químico de las profecías, Dimitri I. Mendeléiev. México: Pangea Editores.

Mendeléiev, D. (1905). The Principles of Chemistry. Tercera edición en inglés; traducción de George Kamensky. Nueva York: Longsman, Green, and Co. [Las citas de Mendeléiev que he puesto en el artículo vienen de este texto del químico ruso.]

Scerri, Eric R. (2011). The Periodic Table: A Very Short Introduction. Oxford University Press.

Galería de proteínas

Modelo tridimensional del aminoácido L-prolina. Imagen de Peter Murray-Rust. Wikimedia Commons.

En biología se subraya con frecuencia que forma y función son inseparables. La naturaleza ha diseñado un sinfín de configuraciones, a veces sumamente ingeniosas, para satisfacer todo género de necesidades funcionales de los organismos vivos.

La estructura de las proteínas lo ilustra de manera fascinante: cada proteína ha sido dotada de una configuración específica para que desempeñe una determinada función. Combinando tan sólo veinte α-aminoácidos —con la adición muy ocasional de otros dos, descubiertos en años recientes—, la química de la vida produce miles y miles de proteínas, que vienen en todos los tamaños y formas a cumplir los oficios más variados.

Fue el químico sueco Berzelius (1779-1848) quien bautizó a las proteínas; derivó el nombre del término griego proteios, que quiere decir «primario». Se dice también que la palabra está relacionada con el nombre del dios Proteo, capaz de cambiar de forma a voluntad. Si Berzelius consideró esto último no lo sé, pero algo hay de proteico en las proteínas. Unas le dan rigidez estructural a las células mientras que otras gobiernan el flujo de materiales a través de las membranas o regulan la concentración de metabolitos. Las hay que transportan sustancias. Un grupo muy importante de proteínas, las enzimas, catalizan una variedad extraordinaria de reacciones químicas. Otras más intervienen en la transcripción y el funcionamiento de los genes. Y para efectuar todas estas tareas con precisión y eficiencia, las proteínas dependen de su arquitectura tridimensional, su forma.

Linus Pauling, sin duda uno de los químicos más importantes de la historia. En 1951, junto con Robert Corey y Herman Branson, propuso correctamente que la hélice α y la lámina β serían las formas principales de la estructura secundaria de las proteínas. Fotografía de Michael Collopy.

Hace ya casi seis décadas de que el químico estadounidense Linus Pauling (1901-1994) ganara el premio Nobel de química por sus investigaciones sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a “la elucidación de la estructura de las sustancias complejas”, en palabras del Comité Nobel. De dichas investigaciones brotó el conocimiento de los principios que gobiernan la estructura secundaria de las proteínas más allá de la cadena polipeptídica. De entonces a nuestros días, al mismo tiempo que se ha descubierto una legión de proteínas, se han determinado con precisión los cuatro grandes niveles de complejidad estructural de estas biomoléculas.

Para nuestros días se ha acumulado ya tanta información al respecto que puede resultar abrumadora para el estudiante que la aborda por primera vez. Quizá por eso, los alumnos preguntan en ocasiones si no habrá algún compendio que presente la jerarquía estructural de las proteínas en forma completa pero condensada. Los buenos textos de bioquímica son por lo general la mejor opción, aunque inevitablemente pasan por alto muchos detalles, dado que su propósito es cubrir un territorio muy amplio de información básica. Lo que muchos estudiantes buscan es una especie de gran cuadro sinóptico, no prolijo pero sí detallado, y que se concentre en el tema.

Esquema de la hélice α. La cadena polipeptídica se pliega en una espiral que se sostiene gracias a los puentes de hidrógeno (puntos negros) entre el átomo de oxígeno del carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido de la propia cadena. La superficie exterior de la hélice está cubierta por los grupos R, que se proyectan hacia afuera desde la hélice. Imagen tomada de Lodish, H.; Berk, A.; Zipursky, S.L., y otros. Molecular Cell Biology. 4a edición. Nueva York: W. H. Freeman. 2000.

Hace poco encontré un libro capaz de satisfacer esta necesidad. El químico y docente español David Arboledas Brihuega, que dedicara al asunto su tesis de grado, condensó en una monografía de algo más de 180 páginas prácticamente todo lo que el estudiante universitario necesita saber sobre la jerarquía de las estructuras proteínicas —desde sus constituyentes primarios, los α-L-aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria de las proteínas—, con el agregado de un útil capítulo final en el que se repasan algunas de las técnicas de análisis y determinación estructural (espectroscopía, cristalografía, etc). El estilo es rápido y el lenguaje preciso. Las ilustraciones, sencillas y claras. Aun cuando a mí me hubiera gustado que se extendiera más en los aspectos funcionales de las varias estructuras proteínicas y que los ilustrara con más ejemplos, debo reconocer que el libro cumple bien su cometido en tanto tratamiento monográfico del tema: «proporcionar, de manera secuenciada, los principios básicos necesarios para el entendimiento de la organización estructural de las proteínas y su funcionalidad», como propone el autor.

Titulado Jerarquía estructural de las proteínas, el libro de Arboledas Brihuega fue editado el año pasado por Editorial Club Universitario (ECU), de Alicante, España. Es la versión actualizada de una monografía más breve que el mismo autor publicó unos años antes en Bubok, editorial que vende libros descargables en PDF a un precio muy tolerable. La versión electrónica de la nueva monografía se puede comprar a través de Google Play (hay un enlace en la página de ECU) en los países que cubre ese servicio.

David Arboledas Brihuega es químico por la Universidad Complutense de Madrid, donde se especializó en bioquímica. Ha escrito varios libros, entre ellos una novela, y da clases de matemáticas, física, química y tecnología.

Agradezco al Markkula Center for Applied Ethics de la Universidad de Santa Clara su amable permiso para usar la fotografía de Linus Pauling.

El poder de las enzimas

¿Conocen los escarabajos bombarderos? Son unos bichitos que, para defenderse, bañan a sus enemigos con un rocío caliente de productos químicos que fabrican al instante. Tienen buena puntería y, por si fuera poco, hacen ruido al disparar. Bastante para disuadir a cualquier abusivo.

B. explodens. Foto: Ivo Antusek, www.biolib.cz

El rocío se compone de quinonas y agua hirviendo; el impulsor es oxígeno. El escarabajo produce las sustancias por medio de dos cámaras interconexas que posee al extremo del abdomen. La cámara interior almacena una solución de hidroquinonas y peróxido de hidrógeno en agua. Un tubito conecta esta cámara con la exterior; el tubito tiene una válvula que, cuando se abre, únicamente permite el flujo de la cámara interior a la exterior. Esta última contiene una solución de enzimas: peroxidasas y catalasas.

Cuando el escarabajo necesita defenderse, hace pasar la solución de la primera cámara a la segunda. Ahí, la peroxidasa cataliza una reacción entre el peróxido de hidrógeno y las hidroquinonas para producir benzoquinonas, en tanto que la catalasa convierte el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. La reacción es exotérmica, es decir, produce calor. Tanto, que el agua hierve de inmediato. Con la presión del oxígeno liberado, la solución de quinonas en agua hirviendo sale con fuerza por un orificio de la cámara exterior, en forma de un rocío que el insecto apunta con bastante buen tino contra el agresor potencial. Si quieren verlo en acción, píquenle a este enlace.

Los nombres taxonómicos de estos insectos no podrían ser más descriptivos: Brachinus explodens, B. fulminatus, B. crepitans, B. vulcanoides, etc.

Rápidas y furiosas

La rapidez con que los escarabajos bombarderos fabrican su rocío químico da testimonio de la tremenda capacidad de las enzimas para acelerar las reacciones químicas. Estas sustancias —a las que con frecuencia se denomina catalizadores biológicos— intervienen en todas las funciones de los organismos vivos y hacen posible cada aspecto de nuestro metabolismo.

Como todos los catalizadores, las enzimas aceleran las reacciones en las que intervienen reduciendo lo que se conoce como energía libre de activación, es decir, la energía necesaria para que se alcance el estado de transición y se produzca la reacción. Y como todos los catalizadores, ni se gastan ni se modifican en el proceso; se pueden usar una y otra vez. Sólo hay que ir reponiendo las cantidades, por lo general pequeñas, que se pierden por otros motivos, pero no por la participación de la enzima en la reacción.

Uno de los pasos de la elaboración de los quesos es la coagulación de la leche, lo cual se obtiene por acidificación del medio o por adición de cuajo o las dos cosas. Las enzimas del cuajo, en particular la quimosina, alteran las micelas de la caseína, que se aglomeran en un gel al que se denomina cuajada. En el pasado, el cuajo se obtenía del tejido estomacal de los terneros; hoy en día, lo común es utilizar enzimas proteolíticas producidas por microorganismos. Foto: Morten Johannes Ervik (Fotopedia).

A las sustancias específicas sobre las que actúa una enzima las llamamos sustratos. En la reacción que tiene lugar en la cámara abdominal del escarabajo bombardero, el peróxido de hidrógeno es el sustrato de la catalasa. El número de moléculas del sustrato que la enzima convierte en productos cada minuto se llama número de recambio. Una sola molécula de catalasa es capaz de descomponer unos seis millones de moléculas de peróxido de hidrógeno a temperatura ambiente en un minuto. Éste es su número de recambio.

Los seres humanos tenemos catalasa en buena parte de nuestros órganos y tejidos, donde se encarga de descomponer continuamente el peróxido de hidrógeno, subproducto tóxico constante de nuestro metabolismo. La catalasa abunda en la sangre; por eso, cuando usamos “agua oxigenada” (peróxido de hidrógeno en solución) para desinfectar una herida, se produce espuma y burbujeo: la catalasa de la sangre actúa sobre el peróxido de hidrógeno, con el correspondiente desprendimiento de oxígeno.

La mayoría de las enzimas catalizan solamente una reacción o un tipo de reacción. La catalasa actúa exclusivamente sobre el peróxido de hidrógeno. Pero otras cumplen tareas más amplias; la lipasa pancreática, por ejemplo, es despachada al duodeno a digerir toda una variedad de grasas. Esta lipasa trabaja fuera de las células que la producen. Muchísimas otras enzimas realizan su acción dentro de la célula, frecuentemente ayudándose entre sí.

La catalasa, por cierto, no es la enzima más rápida que poseemos. La anhidrasa carbónica cataliza la combinación del dióxido de carbono y el agua en nuestros glóbulos rojos con un recambio de 36 millones de moléculas por minuto. No se conoce catalizador inorgánico capaz de acelerar así una reacción.

Nitrógeno y simbiosis

Uno de los enlaces químicos más fuertes que se conocen es el triple enlace del dinitrógeno (N₂). Mientras que en la industria de los fertilizantes ese triple enlace se rompe mediante un procedimiento que involucra temperaturas y presiones elevadas (450-600 °C y alrededor de 200 atmósferas, respectivamente), en la naturaleza, un complejo de enzimas —a las que se da el nombre colectivo de nitrogenasa— rompen ese triple enlace a temperatura fisiológica y alrededor de una atmósfera de presión.

Todos los organismos vivos podemos convertir amoníaco en compuestos de nitrógeno orgánicos, pero no todos podemos sintetizar amoníaco a partir del N₂. La reducción de N₂ a NH₃ se conoce como fijación del nitrógeno. De fijar el nitrógeno atmosférico se encarga un buen número de microorganismos que utilizan la nitrogenasa para romper la molécula del N₂ y combinarlo con hidrógeno para formar amoníaco. Este paso es indispensable para incorporar el nitrógeno a la biosfera, es decir, los organismos vivos.

Para hacer su trabajo, dichos microorganismos tienen que resolver un pequeño problema: la nitrogenasa se destruye en presencia del oxígeno. Algunos, como los del género Azotobacter, consumen gran cantidad de oxígeno y evitan su difusión hacia el interior de la célula, donde esconden su nitrogenasa. Otros establecen una relación simbiótica con alguna planta que les da refugio en sus raíces.

Nodulos de Rhizobia en Vigna unguiculata. Foto: Stdout (Wikimedia Commons).

Muchas bacterias fijadoras de nitrógeno infectan las raíces de plantas leguminosas en las que forman nódulos. La planta protege a la bacteria del oxígeno y le suministra nutrimentos; a cambio, la bacteria fija el nitrógeno con el que la planta fabricará proteínas. Hay otros ejemplos de simbiosis que sirven al mismo propósito, incluido el de los líquenes en los que se juntan un hongo y una cianobacteria fijadora de nitrógeno. Estos líquenes enriquecen de nitrógeno fijo los suelos de los bosques.

En su texto Vida: la ciencia de la biología, David Sadava y coautores hacen una atractiva descripción, bonitamente ilustrada, de cómo se establece la simbiosis entre las bacterias fijadoras de nitrógeno del género Rhizobium y las plantas leguminosas. “En primer lugar, las raíces liberan flavonoides y otras señales químicas que atraen a los Rhizobium que viven el suelo hacia la vencidad de las raíces. Los flavonoides activan la transcripción de los genes nod bacterianos que codifican los factores Nod (de nodulación). Estos factores, secretados por las bacterias, hacen que las células en el córtex de la raíz se dividan, lo que conduce a la formación de un meristema nodular primario. Este meristema da lugar al tejido de la planta que constituye el nódulo”.

Nódulos de Rhizobia. Granja de investigación Agrícola Russell E. Larson, de la Penn State University (EUA). Foto: pennstatelive (Flickr Creative Commons).

El nódulo queda protegido del oxígeno por una capa de células que le impiden la entrada. Resguardadas dentro del nódulo, las bacterias se convierten en bacteroides, unas bacterias hinchadas y deformes capaces de fijar nitrógeno. Se vuelven —dicen los autores citados— “estructuras fijadoras de nitrógeno”.

Mamita, mi leche

La lactosa, el carbohidrato más abundante en la leche, es un disacárido formado de galactosa y glucosa. Normalmente, cuando un recién nacido bebe leche materna, la enzima lactasa, que se encuentra en la mucosa del intestino delgado, separa los dos monosacáridos que forman la molécula de lactosa.

Pasado el período de lactancia, gran parte de los niños del mundo dejan poco a poco de producir lactasa. Sin la enzima, la lactosa no se digiere; permanece sin absorber en el intestino, donde es fermentada por bacterias y provoca a menudo diarrea, hinchazón del vientre y otras molestias (aunque en algunos individuos afortunados no se manifiestan síntomas). A esto se le llama intolerancia a la lactosa.

La intolerancia a la lactosa afecta a un elevado porcentaje de la población adulta del mundo. Pero ciertas poblaciones conservan la capacidad de producir lactasa, la enzima que permite romper la lactosa en los dos monosacáridos que la componen. Foto: Stefan Kühn.

Sin embargo, cierto porcentaje de la población mundial sigue produciendo lactasa a lo largo de su vida, fenómeno que se conoce como persistencia de la lactasa. La persistencia de la lactasa tiene una curiosa distribución geográfica. Predomina en el norte de Europa y, con un poco menos frecuencia, en el sur de Europa y en el Oriente Medio. En general, es muy baja en África y Asia, aunque la hay en algunas poblaciones africanas, como los masai.

Al parecer, la explicación se encuentra en la interacción entre la alimentación y la genética de estas poblaciones a lo largo de algunos miles de años: los grupos humanos que han criado tradicionalmente ganado lechero tienden a gozar de frecuencias mayores del alelo de la persistencia de la lactasa. Estudios como el publicado en 2003 por Albano Beja-Pereira y sus colaboradores hacen pensar que hay una coevolución entre los genes del ganado que determinan la calidad de su leche y los genes de la lactasa humana.

Más aún, un estudio publicado el pasado septiembre en PLoS ONE  sugiere que los masai —un población africana con elevado consumo de carne, sangre y leche— posee polimorfismos genéticos que les permiten gozar de buena homeóstasis del colesterol y prolongada persistencia de la lactasa.

Qué hay en un nombre

A la mayoría de las enzimas metabólicas bien conocidas se les da nombre añadiendo el sufijo -asa al nombre de su sustrato o a una palabra que describa el tipo de reacción que catalizan. Así, como vimos arriba, la lactasa tiene por sustrato la lactosa. O bien, las ligasas son las enzimas que catalizan la combinación de dos sustratos, y las hidrolasas son las que catalizan la hidrolización (¡obvio!).

Estructura de la catalasa. Autor de la imagen: Vossman (Wikimedia Commons).

No faltan arrugas en el planchado. Unas cuantas enzimas, como la tripsina, se conocen por sus nombres históricos, surgidos antes de que se ideara la nomenclatura actual. Y a últimas fechas se les vienen dando a las enzimas recién descubiertas nombres relacionados con los genes que las codifican o con alguna otra característica no necesariamente funcional. Ejemplo: la enzima RecA, una de las que catalizan la hidrólisis del ATP, se llama así por el gen recA.

El número de enzimas conocidas es enorme y sigue creciendo. El genoma humano, por ejemplo, contiene genes para unas mil enzimas diferentes. Por supuesto, se las puede agrupar según varios criterios, pero el más común es el establecido por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, que ha reunido a todas las enzimas en seis grandes clases, de acuerdo con el tipo de reacción química que catalizan. A partir de esa clasificación, la organización le asigna un número y un nombre sistemático único a cada enzima conocida.

Lo explicaré un poquito. Quedó dicho que hay seis clases de enzimas. La tercera clase en el esquema son las ya mencionadas hidrolasas; así que éstas reciben el número EC3 (donde EC quiere decir Enzyme Commission). Dentro de esta clase, el cuarto grupo (o subclase) son las enzimas que actúan sobre los enlaces peptídicos, las peptidasas, que reciben entonces el número EC3.4. Luego, este grupo se divide en varias categorías (subsubclases), entre ellas, por ejemplo, las dipeptidasas, a las que les corresponde el EC3.4.13. Y así llegamos a la dipeptidasa Glu-Glu, que lleva el número EC3.4.13.7.

Las seis grandes clases, por si les preguntan, son: oxirreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. En cualquier buen texto de bioquímica encontrarán descripciones de ellas.

Referencias

Libros

Mathews, Christopher K; van Holde, K E; Ahern, Kevin G. (2002) Bioquímica (tercera edición). Madrid: Pearson Educación.

Moran, Laurence A; Horton, H Robert; Scrimgeour, K Gray; Perry, Marc D. (2012) Principles of Biochemistry (quinta edición). Boston: Pearson.

Sadava, David, et al. (2009) Vida: la ciencia de la biología (octava edición). Buenos Aires: Médica Panamericana.

Artículos

Beja-Pereira A, et al. (2003) Gene-culture coevolution between cattle milk protein genes and human lactase genes. Nature Genetics. 35(4).
doi:10.1038/ng1263

Wagh K, Bhatia A, Alexe G, Reddy A, Ravikumar V, et al. (2012) Lactase Persistence and Lipid Pathway Selection in the Maasai. PLoS ONE 7(9): e44751.
doi:10.1371/journal.pone.0044751

De coloides

Humo sobre la ciudad de Vancouver. Foto de Mathew Grapengieser. Flickr Creative Commons.

—Maestra, ¿el humo es un gas?

La carita del chico revela que él ya sabe que el humo no es un gas, pero quizá ha tenido una polémica con algún compañero y quiere estar ciento por ciento seguro, posiblemente obtener más información para dar el argumento definitivo.

—No, el humo no es un gas. Es un coloide. ¿Sabes lo que es eso?

Se me queda viendo, en espera de una explicación. Se la doy y una gran sonrisa le ilumina el rostro; va a ganar el debate sin duda. Voy a darles a ustedes la misma explicación (pero un tanto más amplia, que es una de las ventajas de poner las cosas por escrito).

En lo que se conoce en química como solución, las partículas de la sustancia disuelta, es decir, el soluto, son de tamaño molecular. Podemos decir que las moléculas del soluto y el solvente se encuentran entremezcladas de manera homogénea.

A mediados del siglo xix, el químico italiano Francesco Selmi (1817-1881) emprendió trabajos con varias sustancias como el sulfuro de plata y el azul de Prusia, que son muy poco solubles, y demostró que en ciertas condiciones es posible obtener lo que parecían ser soluciones de esas sustancias. Estas soluciones aparentes se parecían en mucho a las de albúmina, cola o almidón. En 1861, el químico escocés Thomas Graham (1805-1869) hizo notar que las sustancias presentes en estas soluciones coloidales se difunden muy lentamente, lo cual quiere decir que las partículas presentes en una solución coloidal tienen que ser más grandes que aquéllas presentes en una solución verdadera. Graham, por cierto, fue el primero en usar el término coloide en relación con estos sistemas.

Hubo algo de polémica; en la ciencia siempre la hay a todos los niveles, no sólo entre chicos escolares. La cuestión era si se podía considerar a las soluciones coloidales sencillamente soluciones con partículas muy grandes. Graham demostró que las soluciones coloidales no pueden pasar el papel pergamino, mientras que los solutos de una solución verdadera sí pasan. Inventó así el proceso conocido como diálisis, el cual hace posible separar coloides de un sistema que contiene tanto coloides como sustancias en solución verdadera. Es éste el principio que se utiliza en medicina para la hemodiálisis, el llamado lavado de la sangre, inventado en plena Segunda Guerra Mundial por un médico holandés.

Paciente durante el procedimiento de diálisis.

Había otra dificultad. En ninguna solución coloidal vista al microscopio, aun con la máxima ampliación, era posible ver las partículas grandes que eran de esperarse si Graham tenía razón. Esto se resolvería más adelante con la invención del ultramicroscopio, asunto al que volveré en unos momentos.

Trabajos posteriores permitieron determinar el tamaño de las partículas coloidales, que resultó ser más o menos entre 1 y 200 nanómetros (un nanómetro es igual a la milmillonésima parte de un metro o una milésima de micra). Y justamente en la actualidad definimos una dispersión coloidal —o simplemente coloide— como un sistema en el que una sustancia dividida en partículas ubicadas dentro de ese rango de tamaños se halla dispersa en otra sustancia, a la que se llama sustancia dispersora o medio de dispersión. También es frecuente referirse a los componentes de un sistema coloidal como fase dispersa y fase dispersante.

Los coloides se hallan en una posición intermedia entre las dispersiones gruesas (suspensiones y emulsiones con partículas de tamaño mayor a 0.1 de micra) y las soluciones verdaderas (partículas de tamaño menor a 0.001 de micra). Las partículas coloidales pueden consistir de muchos átomos, iones o moléculas agrupados, pero también pueden ser moléculas gigantes, pues hay sustancias cuyas moléculas son tan grandes que caen en el rango de partícula coloidal, como ocurre con algunas proteínas y polisacáridos. Hay un cierto tipo de agregados de moléculas, llamados micelas, que forman la fase dispersa de muchos coloides.

Michael Faraday. Retrato al óleo pintado por Thomas Phillips en 1842. Wikimedia Commons.

El tamaño de las partículas coloidales produce una de las características distintivas de las dispersiones coloidales. A menos que estén muy diluidas, estas dispersiones se ven opacas o turbias, pues las partículas coloidales, por su tamaño, dispersan la luz con bastante eficacia. Si un rayo de luz atraviesa el coloide, las partículas coloidales dispersan la luz hacia los lados, en ángulo recto a la dirección del rayo, lo cual nos permite ver el rayo de luz en el coloide cuando lo observamos de lado. Este fenómeno se conoce como efecto Tyndall-Faraday, en honor a sus descubridores, Michael Faraday (1791-1867) y John Tyndall (1820-1893).

En dicho efecto se basa el ultramicroscopio, invención que le valió a Richard Adolf Zsigmondy (1865-1929) el Premio Nobel de Química en 1925. A través del ultramicroscopio se observa la luz que dispersan las partículas coloidales. No se ven éstas directamente, sino los patrones de difracción que producen.

Pueden encontrar una breve biografía de Zsigmondy aquí.

Los coloides en que las partículas coloidales están dispersas en agua se conocen como hidrocoloides. Los hidrocoloides pueden tomar la forma de sol o de gel. En la forma de sol, el coloide presenta en lo principal las características de un líquido; es el coloide más parecido a una solución común. En la forma de gel, el hidrocoloide presenta las características básicas de un sólido.

Hay hidrocoloides reversibles, que pueden existir en cualquiera de los dos estados y alternar entre sol y gel. Un ejemplo de éstos es el agar, polisacárido que se extrae de ciertas algas marinas. El agar forma un gel cuando se dispersa en agua y se usa para solidificar medios de cultivo de microorganismos, así como para espesar alimentos (¡aunque también es laxante!)

El medio de dispersión de un coloide no tiene que ser por fuerza un líquido. Tenemos coloides en los que un líquido o un sólido se encuentra disperso en un gas. Como el aire es el medio de dispersión más común de estos coloides, los llamamos aerosoles.

La niebla es un coloide; el humo es otro.

La niebla es un aerosol formado por partículas de agua dispersas en el aire. En el caso del humo, lo que tenemos es un aerosol formado por partículas sólidas resultantes de la combustión incompleta de un combustible, dispersas en el aire.

Hay también sólidos dispersos en sólidos, como el ópalo y el rubí. Hay una familia de sistemas coloidales complejos en los que es prácticamente imposible distinguir entre fase dispersa y fase dispersante, ya que ambas están formadas de retículas entrelazadas. Hay coloides múltiples, en los que coexisten varias fases dispersas; entre ellos figuran biocoloides como la leche. Ciertos productos no se pueden clasificar sencillamente como soles, emulsiones o espumas, dado que contienen las tres dispersiones al mismo tiempo.

A decir verdad, muchos de los materiales que nos rodean —y un buen número de los que llevamos dentro— son coloides. Entre ellos se cuentan productos de limpieza, medicamentos, gelatinas, pinturas, tintas, pegamentos, etc. La elaboración de muchas fibras sintéticas, como el nailon, depende del uso de coloides. Lo mismo se puede decir de multitud de alimentos procesados.

La ciencia de los coloides es esencial para entender los procesos biológicos. Por mencionar un ejemplo, la formación de micelas es indispensable para la absorción de ciertos lípidos, como la lecitina, y de vitaminas liposolubles, como la A y la D, en nuestro organismo. Las funciones celulares dependen asimismo de las propiedades de los coloides. El citosol, la porción fluida del citoplasma, es una dispersión coloidal; el plasma sanguíneo es otra.

La ciencia de los coloides está en pleno florecimiento. Basta pensar un momento en las dimensiones de las partículas coloidales para darse cuenta de que la ciencia de los coloides está muy relacionada con lo que se conoce hoy día como nanotecnologías. Aunque no es la única ciencia que interviene en este campo tecnológico —otras, como la física del estado sólido, también tienen un papel central—, la ciencia de los coloides ha aportado las bases para crear sistemas avanzados de diagnóstico, métodos refinados de administración de fármacos, biomateriales, productos industriales novedosos, etc.

Lecturas

A los estudiantes de bachillerato que quieran adentrarse en la ciencia de los coloides les sugiero leer el amplio e instructivo capítulo que le dedican R. E. Dodd y P. L. Robinson en su libro Química inorgánica experimental, publicado por Editorial Reverté.

A los que ya se sientan familiarizados con el tema quizá les convenga seguir con Principles of colloid and surface chemistry, de Paul C. Hiemenz y Raj Rajagopalan.

Otro libro sumamente recomendable es The Colloidal domain: where physics, chemistry, biology and technology meet, de D. Fennell Evans y Hakan Wennerström.

Por lo demás, abundan los trabajos sobre aspectos específicos de la ciencia de los coloides y sus aplicaciones tecnológicas, aptos para estudiantes que dominen ya los fundamentos. Pueden buscarlos en bibliotecas, librerías especializadas y en la red (usando la sección de búsqueda de libros de Google, por ejemplo).

El dibujo del paciente durante el procedimiento de diálisis fue tomado del sitio Enfermos Renales. La fotografía de la niebla es obra de Peter Roome y se publica aquí con su amable permiso.